Советуем для ознакомления:

Кардиология:

Популярные разделы сайта:

Актин и актомиозин. Сократительный механизм мышцы

Актин существует в глобулярной (G-актин) и фибриллярной (F-актин) форме. Глобулярный актин имеет молекулярный вес 70000 и размеры молекулы 290 X 24 А. В присутствии АТФ, ионов магния и малой концентрации КС1 мономеры G-актина соединяются в димеры, имеющие молекулярный вес 140 000 и размеры молекул 590 X 24 А. При удалении АТФ димер полимеризуется в F-актин — фибриллярный белок с молекулярным весом порядка 1 500 000—3 000 000, имеющий вид тонких нитей.

Актомиозин образуется при смешивании растворов актина и миозина и является высокомолекулярным комплексом этих белков. Однако этот полученный in vitro актомиозин, вероятно, не встречается в физиологических условиях, так как данные электронномикроскопических исследований заставляют считать, что миозин и актин в живой мышце находятся отдельно в виде соответственно толстых и тонких нитей, образующих миофибриллы.
Миозин, актин и актомиозин образуют, как указывалось, группу трудно растворимых белков миофибрилл.

Наряду с этой группой существуют легко растворимые миофибриллярные белки.
И. И. Иванов с сотрудниками (1959) разработал метод одновременного выделения из мышечной ткани смеси всех легко растворимых миофибриллярных белков и предложил называть эту гетерогенную систему фракцией Т.

актин

По современным данным, основную массу белков фракции Т составляют тропомиозин и белок Цао.

Относительно тропомиозина надо иметь в виду следующие факторы:
1. Тропомиозин и миозин обладают сходным аминокислотным составом (Bailey, 1946, 1948; Kominz, Hough, Symond, Lake, 1954).
2. У обоих этих белков отсутствуют N-концевые свободные аминогруппы.
3. Мышцы молодых животных сравнительно богаче тропомиозином (Bailey, 1946, 1948). При старении уменьшается относительное содержание фракции Т, значительную часть которой составляет тропомиозин.

Совокупность этих данных позволила Bailey предположить, что тропомиозин может быть предшественником миозина.
Указанные физико-химические свойства миофибриллярных белков миокарда при любом количественном соотношении этих белков и любых соотношениях различных ионов сами по себе еще не могут обеспечить осуществление такого сложного физиологического процесса, как мышечное сокращение. Необходимой предпосылкой сокращения является определенная структурная организация этих белков.

Поперечная исчерченность сердечной мышцы определяется чередованием по ходу миофибрилл темных анизотропных дисков А, обладающих сильным двойным лучепреломлением, и светлых изотропных дисков I, обладающих слабым двойным лучепреломлением. Диски А располагаются в центральной части каждого саркомера, а диски I, наоборот, расположены на периферии саркомера и делятся мембранами Z на две равные половины, находящиеся в соседних саркомерах. Картина поперечной исчерченности осложняется тем, что в средней части диска А выделяется зона Н с плотной мембраной в центре.

- Читать "Миофибриллы. Гипотеза взаимного скольжения"

Оглавление темы "Сокращение миокарда":
1. Глобулины миокарда. Глобулин А и кардиоглобулин
2. Катионный транспорт в миокардитической клетке. Активность ферментов при пороке сердца
3. Ацетилхолинэстераза при пороке сердца. Бутирилхолинэстераза при пороке сердца
4. Активность ферментов при регенерации миокарда. Саркоплазматический ретикулум при регенерации миокарда
5. Сократительные - миофибриллярные белки. АТФ-азная активность миозина
6. Актин и актомиозин. Сократительный механизм мышцы
7. Миофибриллы. Гипотеза взаимного скольжения
8. Значение АТФ в сокращении миокарда. АТФ-азный центр мышечного сокращения
9. Молекулярный механизм мышечного сокращения. Дефосфорилирование АТФ при сокращении миокарда
10. Сократительная функция сердца. Общая эффетивность сердца