Советуем для ознакомления:

Лаборатория:

Популярные разделы сайта:

Структура спектрина. Свойства спектрина клеточных мембран

При увеличении содержания спектрина в структуре цитоскелета преобладают его олигомерные формы высокого порядка и замедляются процессы ассоциации-диссоциации между субъединицами. Включение спектрина в структуру цитоскелета эритроцита в процессе его самосборки ограничивается эквивалентным количеством молекул анкирина.

В сравнении с а-спектрином бета-цепь синтезируется на более ранних стадиях созревания эритроцита и сразу же связывается с анкирином, прикрепляя цитоскелетную сеть к плазматической мембране. Усиленный биосинте а-цепей приводит к увеличению их количественного содержания на последних стадиях дифференцировки эритроцитов, и не вступившие во взаимодействие а-цепи разрушаются протеазами в цитозоле (Moon and Lazarides, 1983). На посттрансляционных этапах спектриновые молекулы могут подвергаться модификациям, главным образом в результате фосфорилирования N-концевого участка бета-цепи под действием цАМФ- и кальмодулин-зависимых протеинкиназ. Показано, что степень фосфорилирования Р-спектрина прямо пропорциональна мембранной стабильности. Фосфорилирование белка приводит к подавлению активности Са2+-каналов, в то время как удаление спектрина из мембранного скелета сопровождается потерей активности №+К+-АТФазы в 2 раза и Са2*-АТФазы - 3 раза.

Ген а-субъединицы локализован на 1 хромосоме в сегменте q22-q25 Kotula с соавт. (1991) показали, что ген а-спектрина имеет длину 80 кб включает 52 экзона различного размера от 18 до 684 пар оснований.

спектрин клеточных мембран

Ген, кодирующий бета-субъединицу, картирован на 14q22-q23.2. проксимальнее локуса гена тяжелой цепи иммуноглобулина. Prchal с саавт. (1987) показали, что ретикулоцитарная мРНК р-спектрина составляет 7.8 кб. Winkelmann с соавт. (1988) клонировали ген р-спектрина и рассчитали размер era мРНК, которая составила 7.5 кб. Winkelmann с соавт. секвенировали нуклеотидные последовательности Р-спектрина и показал, что ДНК кодирует 2,137 аминокислотный белок с Mr=246kD, состоящий из 3 доменов: 1 домен у N-концевой области белка (272 аминокислота) имеет высокую степень сходства с нукпеотидной и аминокислотной структурами N-терминальных актин-связывающих доменов а-актинина, дистрофина домен 2 состоит из 17 спектриновых повторов, домен 3 - из 52 аминокислотных остатков на С-концевой области.

Тканеспецифические аналоги спектрина найдены практически во всех тканях человеческого организма. Говоря в общем, спектрины - это семейство широкораспространенных филаментных цитоскелетных белков, характеризующихся постоянной 106-аминокислотной последовательностью. Различные формы спектрины представляют собой гетеродимеры, исходящие из относительно постоянных ос-цепей и тканеспецифических бета-цепей. Спектриноподобные белки состоят из 5 доменов: N-терминального домена, срединного домена, домена, расположенного между N-концом и срединным доменом, С-терминального домена и еще одного домена между С-концевой областью и срединным доменом. N- и С-домены имеют типичные для эритроцитарного спектрина 106 аминокислотных остатков. Подобно спектрину неэритроидные аналоги способны формировать димеры, которые способны ассоциировать в тетрамеры. Главной функцией белков семейства спектринов является регуляция связывания рецепторов и перекрестного связывания актина в структуре цитоскелета различных клеток.

Мышечная форма спектрина образуется благодаря альтернативному сплайсингу. Неэритроидная форма альфа-спектрина -альфа-фодрин (9q33-q34) клонирована McMahon с соавт. (1987) из фибробластов легких. Оказалось, что неэритроидная форма спектрина на 76% гомологична эритроидной. Chang с соавт. (1993) показали высокую степень идентичности экзонинтронной организации гена мозгового Р-фодрина (2р21) с эритроцитарным р-спектрином. Этот белок вовлечен в секрецию нейромедиаторов и, взаимодействуя с кальмодулином, участвует в кальций-зависимом движении цитоскелета мембране.

- Читать далее "Кодирование спектрина. Анкирин клеточных мембран"

Оглавление темы "Структура клеточных мембран":
1. Клеточные мембраны. Плазматические мембраны
2. Виды биологических мембран. Разновидности клеточных липидов
3. Мембранные белки. Структура мембранных белков клеток
4. Строение и функции белков клеточных мембран. Белки клеточных мембран эритроцитов
5. Периферические белки клеточных мембран. Спектрин клеточных мембран
6. Структура спектрина. Свойства спектрина клеточных мембран
7. Кодирование спектрина. Анкирин клеточных мембран
8. Содержание анкирина в клеточных мембранах. Анкирин в эритроцитах
9. Эритроцитарный анкириновый ген. Белок 4.1 клеточных мембран
10. Структура белка 4.1. Строение и кодирование белка 4.1