Советуем для ознакомления:

Лаборатория:

Популярные разделы сайта:

Содержание анкирина в клеточных мембранах. Анкирин в эритроцитах

Анкирин имеет 2 связывающих участка для АТБ, а также сайт для паллидина и №*К+-АТФазы. Молекулы анкирина способны конкурировать с паллидином и белком 4.1 за связывающие сайты на цитоплазматическом домене АТБ и ограничивать вращательную подвижность последнего.

Благодаря взаимодействию с №+К+-АТФазой анкирин способен влиять на транспорт моновалентных катионов через клеточную мембрану. Анкирин является высокочувствительным к фосфорилированию и протеолизу белком. Эта особенность лежит в основе его многочисленных функций.

С помощью фосфорилирования анкирина регулируется молекулярная реакция цитоскелета и степень его прикрепления к мембране. Этим механизмом регулируется форма и деформируемость эритроцита. Фосфорилирование анкирина цАМФ-зависимой протеинкиназой значительно снижает его аффинность для спектриновых димеров и при участии цитоплазматического домена АТБ увеличивает степень формирования спектриновых тетрамеров и олигомеров. Селективный протеолиз анкирина приводит не только к конформационным перестройкам цитоскелетных белков, но и интегральных.

Lambert с соавт. 1990 обнаружили, что последовательность кодирующей ДНК анкирина имеет большую открытую рамку считывания размером 5636 пар нуклеотидов, кодирующая полипептид из 1879 аминокислот с Mw=206kD. Регуляторный домен отличает различная длина полипептида в его изоформах белках 2.1 и 2.2.

анкирин клеточных мембран

Ген анкирина картирован на 8р11.2 (Okamoto с соавт., 1995). ДНК-транскрипт анкирина включает 42 экзона. Существует мнение, что активная форма белка формируется вследствие альтернативного сплайсинга общей пре-мРНК анкирина. Участки альтернативного сплайсинга были идентифицированы в регионе, кодирующем регуляторный домен анкирина.

Наиболее интенсивно биосинтез анкирина протекает на последнем этапе дифференцировки эритроцита. Дефицит этого белка в цитоскелете чаще обусловлен недостаточностью синтеза мРНК.

Кроме эритроцитов анкирин экспрессируется также в клетках мозга, сердца, гладкомышечных и поперечно-полосатых мышцах. Gallagher и Forget (1998) обнаружили в клетках скелетных мышц экспрессию 2.3 и 1.6kb транскриптов в сравнении с эритроидной мРНК анкирина 7.3 и 9.0kb.

ДНК кодирует 155 аминокислотный белок в мышечной ткани. Анализ вторичной структуры белка показал наличие сильно заряженного N-терминального домена и наличие С-терминального домена, состоящего из чередующихся а-петель и Р-участков. Мембрансвязывающий домен, спектрин-связывающий домен и большинство регуляторных доменов в скелетно-мышечной форме анкирина отсутствовали. Транскрипт содержит 4 экзона, 1 экзон соответствует эритроидным экзонам 40,41 и 42 протяженностью 10kb. 1 экзон расположен в 39 интроне гене эритроидной формы анкирина.

Northern blot анализ определил усиленную экспрессию 2.3 и 1.6kb транскриптов скелетных мышцах и кардиомиоцитах с меньшим числом транскриптов 3.7 и 7.0 kb. Мышечный анкирин представляет собой 28 и 30 kD белки. Tse с соавт. (1990) картировал ген анкирина на 8р11.2.

- Читать далее "Эритроцитарный анкириновый ген. Белок 4.1 клеточных мембран"

Оглавление темы "Структура клеточных мембран":
1. Клеточные мембраны. Плазматические мембраны
2. Виды биологических мембран. Разновидности клеточных липидов
3. Мембранные белки. Структура мембранных белков клеток
4. Строение и функции белков клеточных мембран. Белки клеточных мембран эритроцитов
5. Периферические белки клеточных мембран. Спектрин клеточных мембран
6. Структура спектрина. Свойства спектрина клеточных мембран
7. Кодирование спектрина. Анкирин клеточных мембран
8. Содержание анкирина в клеточных мембранах. Анкирин в эритроцитах
9. Эритроцитарный анкириновый ген. Белок 4.1 клеточных мембран
10. Структура белка 4.1. Строение и кодирование белка 4.1