Согласованность и быстрота взаимодействий может достигаться благодаря тесным связям белковых компонентов цитоскелета и интегральных ионтранспортных систем клетки. Степенью фосфорилирования белков цитоскелета определяется сродство Са2+ к мембранным белкам. Концентрация Са2+ внутри клетки поддерживается на физиологически низком уровне и, по-видимому, находится в соответствии с пластичностью мембраны, определяющейся цитоскелетными белками.

Фосфорилирование мембранных белков эритроцита сопровождается высвобождением мембранассоциированного Са2+ и ослаблением спектрин-актиновых взаимодействий. Напротив, дефосфорилирование цитоскелетных белков усиливает эти связи и за счет высвобождения ионов Са2+ подавляет реакцию фосфорилирования. Поступление Са2+ внутрь эритроцита является стимулом для изменения проницаемости для К+. При увеличении внутриклеточной концентрации Са2+ происходит быстрое дефосфорилирование белковых компонентов мембранного скелета и связывание с ними Са2+.

Это приводит к изменению физико-химических свойств эластомера, что сопровождается сокращением элементов цитоскелета (возможно, при участии эритроцитарного миозина) и увеличением проницаемости барьера между внутриклеточным пространством и внутримембранным компартментом. К+ начинает быстро выходить по градиенту концентраций из клетки через К+-каналы, пронизывающие фосфолипидный бислой. Са2+-зависимые К+-каналы могут работать в режиме попеременного открывания закрывания только в присутствии относительно высоких концетраций АТФ, образующихся в результате дефосфорилирования белков цитоскелета.

Одновременно с повышением Са2+ в цитозоле происходит уменьшение продукции мембранных полифосфоинозитидов, что приводит к потере взаимосвязи цитоскелетного белка 4.1 с цитоплазматическим доменом гликофорина А. По-видимому, разрыв этого звена является одним из сигналов для изменения ионной проницаемости мембраны.

Показано, что отдельные белки эритроцитарной мембраны обладают собственной Са2+-АТФазной активностью. Недостаток спектрина в структуре цитоскелета сопровождается одновременной потерей активности Са2+-АТФазы с высоким сродством к Са2+. Физиологически низкая концентрация Са2+ внутри эритроцита поддерживается оптимальной работой Са2+-АТФазы и в значительной степени обусловлена крайне низкой проницаемостью мембраны для этого катиона.

Ввиду того, что спектрин-актиновая сеть стабилизирует липидный бислой, дефицит спектрина может привести к нарушению упаковки фосфолипидов, расстройству белок-липидных взаимодействий и вследствие этого к нежелательным конформационным изменениям ферментативных белков. В этой связи высказано предположение о том, что белковые компоненты мембранного скелета принимают участие в формировании активных центров транспортных АТФаз. Позже были установлены пространственные структурно-функциональные взаимосвязи спектрина с Са2+-АТФазой, а также связи Na+К+-АТФазы с якорным белком анкирином.

- Читать далее "АТФазы клеточной мембраны. Проницаемость мембран клеток"