Советуем для ознакомления:

Лаборатория:

Популярные разделы сайта:

Мышечные белки при ПАГ. Тропомиозин при артериальной гипертензии

Не менее важной, особенностью мембран эритроцитов больных ПАГ было существенное изменение количественной представительности основных белков цитоскелетного ансамбля. Известно, что тропомиозин, являясь одним из центральных компонентов цитоскелета, стабилизирует актиновые филаменты и способствует их связыванию со спектрином. Низкий уровень тропомиозина у больных сочетался с недостатком актина и высоким содержанием спектриновых олигомеров. Увеличение представленности анионного транспортера в структуре эритроцитарных мембран больных ПАГ сопровождалось снижением содержания белка 4.1.

Недостаток актина у больных ПАГ коррелировал со снижением количественного содержания белка 4.1 и, по-видимому, был обусловлен потерей взаимосвязей со спектрином. Выявленная количественная диссоциация основных белков цитоскелета мембраны сви детельствует о существенном перераспределении взаимосвязей между его структурными элементами и позволяет говорить о выраженной перестройке архитектоники спектрин-актиновой сети.

Спектрин и анкирин, имея тесную пространственную близость с трансмембранными АТФазами, участвуют в формировании активных центров этих ферментов и посредством такого взаимодействия способны влиять на транспорт моно- и дивалентных катионов. Rosenthal A. (1970) пока зал, что снижение содержания спектрина в мембране сопровождается су щественной потерей Na+K+- и Са2+АТФ-азной активности с высоким сродством к Са2+.
Не исключено также влияние более высокого, чем в норме, содержания спектрина и анкирина на АТФазную активность трансмембранных ферментов.

артериальная гипертензия

У больных ПАГ была выявлена выраженная количественная дезинтег рация анкиринов. При этом сила взаимосвязи содержания белков 2.1 и 2.2 у больных была значительно ниже, чем в контроле. Несмотря на то, что количественная наработка 2.1 анкирина при ПАГ была усилена, содержание его активной формы (белка 2.2) в структуре цитоскелета практически не изменялось. В отличие от контрольной группы, количественное содержание 2.2 анкирина у больных ПАГ было взаимосвязано с уровнем паллидина. По-видимому, такой характер взаимосвязей последних может быть обусловлен не только их пространственной близостью, но и способностью конкурировать за связывающие участки на цитоплазматическом домене АТБ, посредством чего регулируются не только механические свойства мембраны, но и активность ионтранспортирующих систем эритроцитов.

С другой стороны, благодаря кооперативному взаимодействию аниони катионтранспортирующих систем мембраны более высокий уровень АТБ в составе мембран больных ПАГ может оказывать определенное влияние на транспорт одно- и двухвалентных катионов. Установленная прямая корреляционная взаимосвязь концентрации свободного Na+ сыворотки, а также К+ эритроцитов с содержанием анионного транспортера мембраны у больных ПАГ, по-видимому, демонстрирует влияние количественной представительности АТБ на катионтранспортную активность трансмембранных АТФаз. Концентрация внутриклеточного К+ в эритроцитах больных ПАГ была связана с количественным содержанием мембранассоциированного фермента гликолиза ГАФД, причем эта связь была отрицательной.

В контроле К+ сыворотки и эритроцитов коррелировали с количественным содержанием глкжозного транспортера. Интересно, что выраженность клинических проявлений ПАГ также сочеталась с увеличением уровня ГАФД. Необходимо добавить, при тяжелом течении заболевания в мембранах эритроцитов имел место значительный дефицит глюкозтранспортного белка. Оценивая в целом полученные данные, можно предполагать, что катионтранспортные изменения у больных с тяжелыми клиническими проявлениями ПАГ могут быть вызваны не только выраженной дезорганизацией цитоскелетных белков, но дефицитом энергии АТФ, высвобождающейся вследствие расщепления глюкозы на этапах гликолиза.

По-видимому, вследствие дефицита глюкозного транспортера интенсивность транспорта основного энергетического субстрата в клетку снижается, и усиленная наработка и связывание с мембраной гликолитического фермента ГАФД позволяет формировать дополнительные сахарсвязывающие сайты и активизировать анаэробный гликолиз.

- Читать далее "Генетические причины ПАГ. Цитоскелет эритроцитов при артериальной гипертензии"

Оглавление темы "Причины артериальной гипертензии":
1. Содержание белков при артериальной гипертензии. Мембраны эритроцитов и клиника ПАГ
2. Дисперсии паллидина при ПАГ. Кластерный анализ матриц фенотипических корреляций
3. Содержания белка 4.1 при ПАГ. Влияние белков мембран на артериальную гипертензию
4. Концентрация ионов при ПАГ. Регуляция обмена ионов при артериальной гипертензии
5. Наследственная отягощенность при ПАГ. Наследственная гипертензия как патология мембран эритроцитов
6. Содержание паллидина при ПАГ. Анкирин при артериальной гипертензии
7. Анкирин и спектрин при ПАГ. Содержание белка 4.5.1 при артериальной гипертензии
8. Цитоскелет эритроцитов при ПАГ. Обмен кальция при артериальной гипертензии
9. Мышечные белки при ПАГ. Тропомиозин при артериальной гипертензии
10. Генетические причины ПАГ. Цитоскелет эритроцитов при артериальной гипертензии