Советуем для ознакомления:

Физиология:

Популярные разделы сайта:

Протеолиз. Этапы переваривания белков

Частично переваренные белки поступают затем в нейтрализованное содержимое тонкого кишечника, где на них воздействуют далее протеазы поджелудочной железы — трипсин и химотрипсин. Как и пепсин, эти протеолитические ферменты образуются в виде неактивных зимогенов, благодаря чему сами секретирующие их клетки оказываются защищенными от гидролиза. Трипсиноген активируется в результате воздействия на него образующейся в желудочно-кишечном тракте протеазы энтерокиназы; возникающий трипсин аутокаталитически действует на трипсиноген, а также выполняет функцию пускового механизма (триггера) в процессе активации других зимогенов — химотрипсиногена и прокарбоксипептидаз.

Трипсин и химотрипсин избирательно катализируют гидролиз по местам расположения пептидных карбоксилов аминокислотных остатков с основными и ароматическими боковыми цепями соответственно и, таким образом, действуют, как бы дополняя друг друга. В результате совместного действия протеаз содержимого кишечника образуются постепенно уменьшающиеся остатки (олигопептиды). Воздействие карбоксипептидаз приводит к освобождению аминокислот, начиная от некоторых концевых аминокислотных остатков со свободными карбоксильными группами. Таким образом, в результате первых двух этапов переваривания белков образуются небольшие пептиды, преимущественно три- и дипептиды, и свободные аминокислоты. Все эти низкомолекулярные соединения легко проникают в клетки слизистой оболочки кишечника при участии систем, обеспечивающих быстрый перенос аминокислот через биологические мембраны.

переваривание белков

Заключительный этап переваривания белков, происходящий в клетках слизистой кишечника, состоит в том, что на всосавшиеся олигопептиды воздействует целый ряд внутриклеточных пептидаз. Благодаря этому система захвата аминокислот из кишечника действует весьма эффективно, так как небольшие пептиды подвергаются гидролизу, как только они поступают в клетки, что препятствует созданию в слизистой концентрационного градиента. Небольшая часть аминокислот пищи подвергается в желудочно-кишечном тракте разрушению при участии бактерий с образованием токсичного продукта — аммиака. В норме аммиак всасывается и поступает с кровью воротной вены в печень, где и происходит его обезвреживание.

Причина, по которой печень занимает ключевое положение в азотистом обмене, заключается в том, что печеночные клетки в отличие от других клеток нашего тела располагают полным набором ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Это позволяет печени осуществлять в самых различных масштабах расщепление, модификацию и синтез азотистых соединений. Ведущая роль печени в обмене свободных аминокислот связана с тремя важными функциональными процессами: 1) распадом углеродного скелета аминокислот для выработки энергии и обеспечения глконеогенеза; 2) образованием заменимых аминокислот и азотистых оснований нуклеиновых кислот из простых предшественников и т. д. Во многих случаях такому многообразию метаболических функций и свойству печени реагировать на изменения запросов организма способствует явление индукции ферментных систем в ответ на воздействия пищевых или гормональных факторов.

Следующая причина — очень быстрое обновление, обусловленное быстротой синтеза и распада белков печени. Общий баланс между катаболизмом и анаболизмом белка в печени следует считать особенно важным для организма как целого по следующим трем соображениям: 1) печень синтезирует многие белки на экспорт, выделяя их в плазму; 2) образование внутриклеточных ферментов в печени влияет на обмен веществ во всем организме и 3) некоторые белки печени способны быстро подвергаться распаду, обеспечивая лабильный резерв аминокислот в периоды недостаточного питания. Скорость обновления белков в печени выше, чем в любом другом органе, кроме поджелудочной железы. Еще одной особенностью синтеза белка в печени является тот факт, что скорость этого процесса избирательно повышается под действием таких гормонов, как глюкокортикоиды, которые в других тканях усиливают катаболизм белков. При голодании, например, белки мышц подвергаются распаду, обеспечивая высвобождение энергии, тогда как в печени значительно усиливается превращение аминокислот в белки, такие, как ферменты глюконеогенеза (из углерода аминокислот) или мочевинообразования (из азота аминокислот).

Таким образом, печень функционирует как аминостат, регулирующий поступление азотистых соединений и их освобождение на периферию. Несмотря на суточные колебания в «спросе и предложении», уровень белков и свободных аминокислот в плазме остается строго постоянным. Периферические ткани либо используют эти имеющиеся в крови источники азота для реакций биосинтеза, либо, наоборот, осуществляют расщепление входящих в их состав белков с освобождением аминокислот в кровоток, как это имеет место при условиях, способствующих катаболизму. Когда эти вещества с током крови поступают в печень, последняя использует имеющийся в ее распоряжении уникальный набор ферментов для удаления из крови избытка аминокислот и превращения их в глюкозу, кетоновые тела, СО2 и мочевину.

- Читать далее "Аминотрансферазы. Функции аминотрансфераз"

Оглавление темы "Метаболизм белков и аминокислот в организме":
1. Динамическое состояние белков в организме. Динамика белков
2. Скорость обмена белков в организме. Переваривание и расщепление белков
3. Протеолиз. Этапы переваривания белков
4. Аминотрансферазы. Функции аминотрансфераз
5. Обмен глутаминовой кислоты. Значение глутаминовой кислоты
6. Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака
7. Цикл мочевины. Обмен мочевины в организме
8. Синтез аргинина. Нарушения обмена аммиака
9. Печеночная кома. Наследственные нарушения обмена белка
10. Обмен ароматических кислот. Катаболизм аминокислот