Советуем для ознакомления:
http://lookmedbook.ru/

Физиология:

Популярные разделы сайта:

Обмен глутаминовой кислоты. Значение глутаминовой кислоты

Хотя ни одна аминокислота не играет столь уникальной роли в азотистом обмене, которая была бы сопоставима с ролью глюкозы в обмене углеводов, глутаминовая кислота и ее амид глутамин, конечно, занимают ключевые позиции. Как было указано выше, глутамат и в ряде случаев глутамин служат важнейшими донорами аминогрупп для аминотрансфераз. Вместе с тем соответствующая глутамату кетокислота — а-кетоглутаровая — легко образуется в ходе реакций цикла лимонной кислоты и, таким образом, может быть акцептором NH2-групп многих других аминокислот в печени при обратимых реакциях переноса.

Глутамат выполняет также ключевые функции в обмене различных аминокислот, принимая аминогруппы от тех из них, которые представлены в избытке, и отдавая их другим, недостаточность которых могла бы возникнуть в случае отсутствия этого процесса.

Помимо его ключевой функции в аминотрансферазных реакциях, глутамат участвует также в реакциях иного типа, являющихся краеугольным камнем азотистого обмена, а именно в реакциях окислительного дезаминирования. Этим термином обозначают процесс, при котором а-аминогруппа освобождается в виде аммиака (NH3), тогда как углеродная цепь окисляется до а-кетоглутарата. Эта реакция требует участия никотинамидного кофермента (НАД или НАДФ) в окислении и катализируется специфическим ферментом глутаматдегидрогеназой, которая не действует ни на одну другую аминокислоту.

Некоторые особенности этой реакции окислительного дезаминирования имеют важное физиологическое значение. Первой особенностью является то, что аминотрансферазная реакция может протекать в сопряжении с глутаматдегидрогеназной реакцией (2):

глутаминовая кислота

Алании+а-Кетоглутарат —> Пируват+Глутамат (1)
Глутамат + Н АД+ -> а-Кетоглутарат + NH3 + НАД • Н + Н+(2)
Таким образом, Алании + НАД+ (или НАДФ+) -> Пируват + NH3 + НАДН (или НАДФ-Н) + Н+.

Таким путем самые разнообразные аминокислоты, которые попадают в печень либо путем всасывания из желудочно-кишечного тракта, либо из периферических тканей, могут вступать в реакции катаболизма с образованием а-кетокислот и восстановленных никотинамидных коферментов (для выработки энергии или образования глюкозы) и NH3 (для образования мочевины). Вторая особенность, которая будет рассмотрена в следующей статье, связана с тем фактом, что в присутствии добавленного восстановленного никотинамидного кофермента эта дегидрогеназа способна катализировать обратную реакцию синтеза глутамата и других аминокислот из NH3.

Третьей особенностью является локализация этой дегидрогеназы в митохондриях, где к ней имеют доступ кетокислоты и никотинамидные коферменты, участвующие в реакциях цикла лимонной кислоты. Наконец, важную особенность составляет регуляторная природа этого фермента, который аллостерически ингибируется под влиянием АТФ и ГТФ, но активируется при воздействии АДФ и ГДФ, так что максимальная скорость окислительного дезаминирования аминокислот в печени достигается в тех случаях, когда энергетические резервы этой ткани минимальны.

- Читать далее "Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака"

Оглавление темы "Метаболизм белков и аминокислот в организме":
1. Динамическое состояние белков в организме. Динамика белков
2. Скорость обмена белков в организме. Переваривание и расщепление белков
3. Протеолиз. Этапы переваривания белков
4. Аминотрансферазы. Функции аминотрансфераз
5. Обмен глутаминовой кислоты. Значение глутаминовой кислоты
6. Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака
7. Цикл мочевины. Обмен мочевины в организме
8. Синтез аргинина. Нарушения обмена аммиака
9. Печеночная кома. Наследственные нарушения обмена белка
10. Обмен ароматических кислот. Катаболизм аминокислот