Советуем для ознакомления:

Физиология:

Популярные разделы сайта:

Обмен ароматических кислот. Катаболизм аминокислот

К числу аминокислот с ароматическими боковыми цепями относятся фенилаланин, тирозин и триптофан. Первые две аминокислоты, в молекуле которых имеется простое бензольное кольцо, близко родственны между собой, поскольку в процессе обмена веществ тирозин образуется из фенилаланина. Триптофан, содержащий конъюгированное индольное кольцо, метаболически превращается в витамин В — ниацин. Эти обусловленные особенностями метаболизма взаимосвязи определяют сложные соотношения компонентов пищи.

Так, например, хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин заменимой аминокислотой, изобилие тирозина в рационе как бы «сберегает» фенилаланин — потребность в нем снижается. В тех случаях, когда превращение фенилаланина нарушено, т. е. образуется меньше тирозина, последний, как мы увидим, становится „незаменимой" аминокислотой.

Пеллагра — синдром витаминной недостаточности, связанный со снижением содержания ниацина в пище,— возникает в тех случаях, когда организм лишен нормальной способности превращать триптофан в ниацин. Отсутствие витамина С, необходимого для метаболизма тирозина, или витамина В6, который участвует в метаболизме триптофана, также приводит к нарушениям в использовании ароматических аминокислот.

ароматические кислоты

Катаболизм аминокислот

Ароматические кольца образуются в природе при участии ферментов растений и микроорганизмов. В организме высших животных и человека этих ферментов нет; способность же разрушать ароматические кольца (в конечном счете до С02) им присуща. Многие ткани организма превращают бензольные и индольные кольца ароматических аминокислот в такие биологически важные производные, как пигменты и гормоны, однако главную роль в подобных катаболических превращениях берет на себя печень, обеспечивая как распад указанных соединений, так и сопровождающую его выработку энергии.

Легко описать катаболизм фенилаланина: речь идет о простом присоединении гидроксильной группы к бензольному кольцу с образованием тирозина (рис. 6-13); эту реакцию катализирует фермент, который соответственно называется фенилаланингидроксилазой; он имеется только в клетках печени. Для процесса гидроксилирования требуется молекулярный кислород, обеспечивающий атом О для ОН-группы, и два кофермента — НАДФ-Н и птеридинсодержащий кофактор, которые совместно обеспечивают доставку Н. Важно отметить, что данная реакция необратима; тирозин может несколько уменьшить потребность в фенилаланине, но он не может быть использован для замены фенилаланина, поскольку процесса, обратного гидроксилированию, не происходит.

Катаболизм тирозина также осуществляется в клетках печени. Первый этап катаболизма тирозина, как и многих других аминокислот, связан с переносом аминогруппы при участии тирозинаминотрансферазы, о которой упоминалось выше. Образование глюкокортикоидных гормонов или потребление с пищей больших количеств тирозина, стимулирующее синтез тирозинаминотрансферазы в печени, ускоряя распад этой аминокислоты, приводит к образованию большого количества глюкозы. Образующаяся из тирозина кетокислота при участии оксидазы, требующей Оа и аскорбиновой кислоты, подвергается превращению в гомогентизиновую кислоту.

При недостаточности витамина С, особенно у новорожденных в первые дни жизни, активность этой оксидазы снижена. В крови при этом накапливаются соответствующие предшественники; тирозин, а также образующаяся из него кетокислота п-оксифенилпируват выводятся с мочой. Это состояние у детей называют тирозинемией новорожденных; оно встречается преимущественно у недоношенных, в печени которых ферментные системы не достигли полной зрелости. Это часто встречающееся отклонение от нормы отличается от тяжелой наследственной тирозинемии своим преходящим характером: ограничение потребления белка с пищей или назначение новорожденному витамина С устраняет такую тирозинемию.

- Вернуться в раздел "медицинская физиология"

Оглавление темы "Метаболизм белков и аминокислот в организме":
1. Динамическое состояние белков в организме. Динамика белков
2. Скорость обмена белков в организме. Переваривание и расщепление белков
3. Протеолиз. Этапы переваривания белков
4. Аминотрансферазы. Функции аминотрансфераз
5. Обмен глутаминовой кислоты. Значение глутаминовой кислоты
6. Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака
7. Цикл мочевины. Обмен мочевины в организме
8. Синтез аргинина. Нарушения обмена аммиака
9. Печеночная кома. Наследственные нарушения обмена белка
10. Обмен ароматических кислот. Катаболизм аминокислот