Советуем для ознакомления:

Физиология:

Популярные разделы сайта:

Антигенные детерминанты. Иммуноглобулин М (IgM)

При рассмотрении молекулы иммуноглобулина в качестве антигена можно выделить следующие антигенные детерминанты:
изотипы — детерминанты, определяющие структурные особенности константных областей тяжелых цепей (изотип определяется типом тяжелых цепей). Изотипы одинаковы у всех особей данного вида;
аллотипы — индивидуальные аллельные варианты иммуноглобулинов в пределах одного изотипа, обусловленные вариабельностью константных доменов или каркасных участков V-доменов;
идиотипы — антигенные детерминанты, локализованные в вариабельных доменах, определяющие специфичность молекулы антитела.

Антигенсвязывающий центр располагается в N-концевых доменах обеих цепей иммуноглобулинов. Он образован VL- и V -доменами и обладает индивидуальной специфичностью. Внутри вариабельных доменов выделяют гипервариабельные области CDR (англ. Complementary Determining Regions): CDR1, CDR2, CDR3. Именно эти последовательности комплементарно взаимодействуют с антигеном. Иммуноглобулины связывают различные антигены: пептиды, полисахариды, стероидные молекулы и нативные антигены, не прошедшие предварительной обработки. У молекулы мономерного иммуноглобулина есть два активных центра, связывающих антигены.

Силу связывания одного эпитопа с одним активным центром иммуноглобулина называют аффинностью. Между антигеном и антителом образуются многочисленные нековалентные связи: водородные, гидрофобные, электростатические взаимодействия, ван-дер-валльсовы силы. Суммарную силу взаимодействия цельной молекулы антитела со всеми антигенными эпитопами называют авидностью. Консервативные участки (так называемые каркасные) V-области молекулы иммуноглобулина могут связывать ионы металлов, суперантигены, обладать ферментативной активностью.

антигенные детерминанты

Иммуноглобулины существуют в организме:
• в растворимой форме в крови и других биологических жидкостях;
• в составе иммунных комплексов (антиген-антитело);
• в структуре BCR;
• на поверхности клеток (макрофагов, нейтрофилов и др.), фиксированных на Fc-рецепторах.

IgM. Молекула IgM имеет большую молекулярную массу 970 кДа и поэтому плохо проникает в ткани. IgM состоит из пяти мономеров, объединенных в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями и J-цепью. В состав |и-цепи входят четыре С-домена.

Помимо пентамера, IgM существует также в мономерной форме на мембране В-лимфоцитов в составе BCR.
В процессе иммунного ответа первыми вырабатываются IgM-антитела. IgM, связавшись с антигеном, претерпевает конформационные изменения, после чего приобретает наибольшую способность связывать и активировать белки системы комплемента. Основная физиологическая функция IgM — нейтрализация патогенов (преимущественно вирусов) в кровяном русле.

- Читать далее "Иммуноглобулин G (IgG). Иммуноглобулин А (IgA)"

Оглавление темы "Комплемент и его участие в воспалении":
1. Цитокины воспаления. Цитокины макрофагов
2. Антигенные детерминанты. Иммуноглобулин М (IgM)
3. Иммуноглобулин G (IgG). Иммуноглобулин А (IgA)
4. Механизмы защиты антител. Функции антител
5. Т-клеточная цитотоксичность. Механизмы цитотоксической активности Т-клеток
6. Перфорин-гранзимовый механизм. Гиперчувствительность замедленного типа
7. Система комплемента. Клетки продуцирующие комплемент
8. Активация комплемента. Формирование комплекса комплемента
9. Альтернативный путь активации комплемента. Лектиновый путь комплемента
10. Центральный этап каскада комплемента. Регуляция активации комплемента