При рассмотрении молекулы иммуноглобулина в качестве антигена можно выделить следующие антигенные детерминанты:
• изотипы — детерминанты, определяющие структурные особенности константных областей тяжелых цепей (изотип определяется типом тяжелых цепей). Изотипы одинаковы у всех особей данного вида;
• аллотипы — индивидуальные аллельные варианты иммуноглобулинов в пределах одного изотипа, обусловленные вариабельностью константных доменов или каркасных участков V-доменов;
• идиотипы — антигенные детерминанты, локализованные в вариабельных доменах, определяющие специфичность молекулы антитела.

Антигенсвязывающий центр располагается в N-концевых доменах обеих цепей иммуноглобулинов. Он образован VL- и V -доменами и обладает индивидуальной специфичностью. Внутри вариабельных доменов выделяют гипервариабельные области CDR (англ. Complementary Determining Regions): CDR1, CDR2, CDR3. Именно эти последовательности комплементарно взаимодействуют с антигеном. Иммуноглобулины связывают различные антигены: пептиды, полисахариды, стероидные молекулы и нативные антигены, не прошедшие предварительной обработки. У молекулы мономерного иммуноглобулина есть два активных центра, связывающих антигены.

Силу связывания одного эпитопа с одним активным центром иммуноглобулина называют аффинностью. Между антигеном и антителом образуются многочисленные нековалентные связи: водородные, гидрофобные, электростатические взаимодействия, ван-дер-валльсовы силы. Суммарную силу взаимодействия цельной молекулы антитела со всеми антигенными эпитопами называют авидностью. Консервативные участки (так называемые каркасные) V-области молекулы иммуноглобулина могут связывать ионы металлов, суперантигены, обладать ферментативной активностью.

Иммуноглобулины существуют в организме:
• в растворимой форме в крови и других биологических жидкостях;
• в составе иммунных комплексов (антиген-антитело);
• в структуре BCR;
• на поверхности клеток (макрофагов, нейтрофилов и др.), фиксированных на Fc-рецепторах.

IgM. Молекула IgM имеет большую молекулярную массу 970 кДа и поэтому плохо проникает в ткани. IgM состоит из пяти мономеров, объединенных в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями и J-цепью. В состав |и-цепи входят четыре С-домена.

Помимо пентамера, IgM существует также в мономерной форме на мембране В-лимфоцитов в составе BCR.
В процессе иммунного ответа первыми вырабатываются IgM-антитела. IgM, связавшись с антигеном, претерпевает конформационные изменения, после чего приобретает наибольшую способность связывать и активировать белки системы комплемента. Основная физиологическая функция IgM — нейтрализация патогенов (преимущественно вирусов) в кровяном русле.

- Читать далее "Иммуноглобулин G (IgG). Иммуноглобулин А (IgA)"