Советуем для ознакомления:

Вирусология:

Популярные разделы сайта:

Серологические реакции аденовирусов. Белки аденовирусов

Антигенные характеристики капсидных белков аденовирусов подробно описали Норрби (1969, 1971) и Уоделл (1970). Все крупные полипептиды несут по нескольку антигенных детерминат, и соответствующие полипептиды из вирусов двух разных серотипов могут иметь длинные участки с одинаковой аминокислотной последовательностью и все же различаться по другим антигенно важным участкам. Не удивительно, что с помощью тонких серологических методов можно обнаружить группоспецифические, типоспецифические и даже «подгруппоспецифические» антигенные детерминанты полипептидов гексона, группо- и подгруппоспецифические детерминанты антигенов основания пентона и подгруппе- и типоспецифические детерминанты антигенов нити. Типоспецифические и нейтрализующие антитела присоединяются, по-видимому, к нитям и гексонам.

Большинство аденовирусов агглютинирует эритроциты. Чаще всего используют эритроциты крыс и обезьян (см. обзор Норрби, 1971). Аденовирусы человека различаются по своим гемагглютинирующим свойствам и по этому признаку были разделены на подгруппы (Розен, 1960). Эти подгруппы обладали также и некоторыми другими общими биологическими свойствами и, несмотря на ряд исключений, послужили основой для принятой в настоящее время классификации.

Типоспецифические антитела, ингибирующие гемагглютинацию, присоединяются к нитям вирионов, поскольку они способны адсорбировать эритроциты. Агрегаты из двух или более изолированных пентонов агглютинируют эритроциты благодаря гемагглютинину, находящемуся в конце нитей. Единичный пентон или единичная нить одновалентны, поэтому они адсорбируются на эритроцитах, но не вызывают ге-магглютинации. Такой «неполный гемагглютинин» можно превратить в «полный гемагглютинин» с помощью искусственной агрегации, вызванной антителами против другого вирусного серотипа. Эти антитела агрегируют пентоны, связываясь с группоспецифическими антигенными детерминантами в основании пентонов.

Неструктурные антигены (Т-антигены) постоянно обнаруживаются в трансформированных клетках; они также рано появляются и быстро накапливаются при цитолитических инфекциях. По специфичности Т-антигена аденовирусы человека можно разделить на несколько подгрупп, представители которых обладают различной онкогенпостыо; эти подгруппы в основном совпадают с подгруппами, выделенными на основании гемагглютинирующих свойств.

аденовирусы

Белки аденовирусов

Наиболее полные исследования тонкой структуры и состава белков аденовирусов были первоначально проведены с вирусами типов 2 и 5. Полученные данные подтвердились при изучении других аденовирусов. Гексон, основание пептона и нить построены из полипептидов с мол. весом 120 000, 70 000 и 62 000 дальтон соответственно, а два или три дополнительных богатых аргинином (но содержащих триптофан) белка с мол. весом 46 000, 24 000 и 22 000 дальтон локализованы во внутренней сердцевине, составляющей 20% массы вириона (Мейзел и др., 1968b).

По данным седиментации молекулярный вес гексона составляет примерно 350 000 дальтон, и было сделано предположение, что капсомер представляет собой полимер, состоящий из трех идентичных молекул с мол. весом 120 000. Это предположение было подтверждено рентгеноструктурным анализом кристаллического белка гексона. Два или три других полипептида, часто обнаруживаемые в следовых количествах в препаратах гексонов, по мнению некоторых авторов (Перейра и Скехел, 1971), являются продуктами протеолитического расщепления полипептида гексона. Эта точка зрения, однако, не является единственной (Эверитт и др., 1973).

Антиген пентона вызывает агломерацию клеток и их последующее отторжение от поверхности стекла (Роу и др., 1958; Валентайн и Перейра, 1965). Очищенный белок нити сильно угнетает синтез РНК, ДНК и белка как в зараженных аденовирусом, так и в контрольных клетках (Левин и Гинзберг, 1967).

Изучение сердцевины вируса, полученной посредством прогревания вирионов в присутствии дезоксихолата (Рассел и др., 1971), показало, что «сердцевинный белок 1» с мол. весом 46 000 легко отделяется от «внутреннего нуклеопротеида», содержащего ДНК в комплексе с «сердцевинным белком 2». Этот белок у аденовируса серотипа 5 представляет собой полипептид с мол. весом 22 000.

Сердцевинный белок 2 имеет необычный аминокислотный состав: он сильно обогащен аргинином (22%), аланином (19%) и глицином (11%), лишен фенилаланина и содержит единственный остаток триптофана; N-концевая аминокислота белка—аланин (Лэвер, 1970; Прейдж и Петерсон, 1971; Рассел и др., 1971). По этим свойствам и по хорошей растворимости в дистиллированной воде и кислоте сердцевинный белок 2 напоминает богатые аргинином гистоны класса F3, хотя ни гистоны, ни протамины обычно не бывают настолько высокомолекулярными.

Некоторые серотипы аденовируса обладают эндонуклеазной активностью (Бёрлинхэм и др., 1971); эта активность, по-видимому, не связана с основанием пентона, как полагали ранее (Бёрлинхэм и Дёрфлер, 1972; Дж. Уильяме, неопубликованные данные). Фермент расщепляет любую пативную ДНК, особенно ГЦ-богатые участки.

- Читать далее "Нуклеиновые кислоты аденовирусов. Герпесвирусы"

Оглавление темы "Строение и состав вирусов":
1. Строение и химический состав вирусов. Структура паповавирусов
2. Серологические реакции палиомавирусов. Белки палиомавирусов
3. Нуклеиновые кислоты паповавирусов. Строение ДНК палиомавирусов
4. Дефектные вирионы вируса палиомы. Структура аденовирусов
5. Серологические реакции аденовирусов. Белки аденовирусов
6. Нуклеиновые кислоты аденовирусов. Герпесвирусы
7. Структура герпесвирусов. Строение герпесвирусов
8. Серологические реакции герпесвирусов. Белки и липиды герпесвирусов
9. Нуклеиновая кислота герпесвирусов. Иридовирусы
10. Структура иридовирусов. Белки и серологические реакции иридовирусов