Лизосомы чуть мельче митохондрий и представляют собой пузырьки, окруженные единичной гладкой липопротеидной мембраной и содержащие множество гидролитических ферментов. Лизосомные мембраны образуются, вероятно, путем почкования аппарата Гольджи, в частности при контакте с ним пиноцитозных пузырьков. Лизосомы встречаются в большей части клеток позвоночных, но особенно многочисленны они в фагоцитах, где образуют гранулы, хорошо знакомые гематологам.
При фагоцитозе лизосомы высвобождают свое содержимое в фагоцитозные пузырьки, что влечет за собой быстрое переваривание захваченного клеткой материала.

От цитоплазмы клеток гидролитические ферменты надежно отделяются лизосомными мембранами. По предположению Эллисона (1967а), лизосомы могут участвовать в трех стадиях цикла размножения вирусов животных. Они могут поставлять ферменты, раздевающие вирион внутри фагоцитозного пузырька. Ферменты лизосом могут быть также вовлечены в разрушение полинуклеотидов клетки-хозяина, которое приводит к значительному увеличению фонда кислоторастворимых нуклеотидов в зараженной вирусом клетке.

И наконец, они могут играть роль в процессе клеточной дегенерации, способствуя высвобождению вирусов, созревающих во внутренних участках клетки, а не на клеточной мембране, и вызывая цитопатический эффект (ЦПЭ), используемый как показатель размножения вируса в культуре клеток.

Комплекс Гольджи представляет собой стопку уплощенных пузырьков, находящихся на одном из полюсов клетки и расположенных между ядерной оболочкой и секреторными пузырьками. Комплекс можно изолировать из клеточных гомогенатов методом дифференциального центрифугирования. Функция аппарата Гольджи точно не известна, однако вполне возможно, что именно здесь остатки сахаров присоединяются к белкам (см. обзор Ньютры и Леблонда, 1969).

Комплекс Гольджи особенно хорошо развит в секреторных клетках, в связи с чем полагают, что он принимает участие в переносе белков из эндоплазматической сети к наружной поверхности клетки.

Наиболее крупные и сложные цитоплазматические органеллы клетки — митохондрии; наиболее мелкие - рибосомы, но они столь многочисленны (около 107 на одну клетку HeLa), что на их образование затрачивается до 25% общего числа макромолекул, синтезируемых в клетке. Рибосомы имеют структуру сплющенных сфероидов размером приблизительно 25X18 нм, коэффициент седиментации рибосом близок к 80 S (Спирин и Гаврилова, 1969).

При электронной микроскопии негативно контрастированных препаратов видно, что каждая рибосома состоит из двух неодинаковых субъединиц (60 S и 40 S), отделяющихся друг от друга в отсутствие ионов магния или в растворах с высокой концентрацией КСl (Жирар и др., 1965; Мартин и Вул, 1968). Каждая субъединица состоит из большого числа различных полипептидных цепей, состав и число которых до настоящего времени все еще полностью не установлены, и одной или двух молекул РНК.

60S-субъединица содержит РНК с молекулярным весом 1,75-106 дальтон, возможно, в виде двух фрагментов, связанных водородными связями. В неденатурирующих условиях эта РНК седиментирует при 28 S (Пин и др., 1968). 40S-cyбъединица содержит единственную молекулу РНК с коэффициентом седиментации 18 S и молекулярным весом 0,70-106 дальтон.

Кроме того, рибосомы содержат 5S-PHK, локализация которой неизвестна, но нуклеотидная последовательность определена (Форгет и Вайсман, 1969; Уильямсон и Браунли, 1969). Рибосомные РНК обладают рядом характерных признаков: высоким содержанием Г и Ц, большим количеством метилированных оснований, а также содержат необычные основания, например псевдоуридин.

Почти все этапы биосинтеза рибосом проходят в ядрышке, так как именно там находится так называемая рибосомная ДНК (см. обзор Бирнштиля и др., 1971). Эта ДНК включает последовательности, комплементарные 18S- и 28S-pибосомным РНК. а также спейсерные участки. ДНК содержит большое количество повторяющихся последовательностей, и методом гибридизации при насыщающих концентрациях в ДНК клеток HeLa обнаружено около 1100 копий рибосомных последовательностей (Жантёр и Аттарди, 1969).

Возможно, они образуют прилегающие друг к другу блоки, в которых чередуются последовательности, комплементарные 18S- и 28S-pPHK (см. Браун и Вебер, 1968). Рибосомная ДНК транскрибируется, по-видимому, особой ДНК-зависимой РНК-полимеразой (Блатти и др., 1970), в результате чего образуются молекулы РНК с коэффициентом седиментации 45 S и молекулярным весом 4,1*106 дальтон.

Эта РНК служит предшественником рибосомных РНК; она последовательно и специфично расщепляется на несколько фрагментов, два из которых в конечном счете представляют собой рибосомные 18S- и 28S-PHK. Как осуществляется это расщепление (процесоинг), неизвестно; непонятно также, каким образом сохраняется целостность рибосомных последовательностей, в то время как оставшаяся часть предшественника деградирует.

Новосинтезированная рибосомная РНК образует комплекс с рибосомными белками в ядрышке, и в цитоплазму выходят полностью сформировавшиеся 40S- и 60S-субъединицы рибосом. Несмотря на то что выделено несколько промежуточных структур, участвующих в процессе сборки рибосом, механизм морфогенеза рибосом остается неясным. Место синтеза рибосомных белков неизвестно; время от времени появлялись сообщения о том, что они синтезируются на ядерных рибосомах, однако в настоящее время представляется более вероятным, что они образуются на обычных цитоплазматических рибосомах, а затем транспортируются обратно в ядрышко.

В цитоплазме новосинтезированные 40S- и 60S-частицы включаются в фонд рибосомных субъединиц, 80S-mohocom и полисом. Полисомы состоят из групп рибосом, связанных цепью информационной РНК. Они представляют собой «рабочий станок», на котором синтезируются полипептиды. Вероятнее всего, все вирусные полипептиды синтезируются на полисомах; даже в том случае, когда вирионы собираются в ядре (как у аденовирусов), вирусные белки, по-видимому, синтезируются на полисомах в цитоплазме.

- Читать далее "Эндоплазматическая сеть клеток. Ядро и хромосомы клеток"