Советуем для ознакомления:

Лаборатория:

Популярные разделы сайта:

Белок 4.9 клеточной мембраны. Дематин

Chishti с соавт. (1989) предложили название дематин (от греческого "dema" - связывающий) для актин-связывающего белка, идентифицированного в структуре эритроцитарного цитоскелета. Этот фосфопротеин является также одним из центральных компонентов цитоскелета. Дематин (Mr=48kD) составляет примерно 1 % общей массы мембранных белков.

Дематин подавляет скорость элонгации актиновых филаментов и увеличивает lag-фазу актиновой полимеризации. Группируя актиновые филаменты в области связывающих участков, дематин тем самым принимает участие в стабилизации цитоскелета. Azim с соавт. (1996) показали, что белок 4.9 способен связывать АТФ, хотя и физиологическая роль этой особенности дематина остается непонятной.

Предполагается, что белок 4.9 в большей степени активен перед энуклеацией ретикулоцитов, когда дематин может принимать участие в формировании актиновых узелков, которые позже деполимеризируются и связываются со спектриновыми молекулами.

Очищенный белок состоит из 2 полипептидных цепей размером 48 (С-терминальный домен) и 52kD (N-терминальный домен). В растворе дематин существует в виде тримера с Mw =145kD и диаметр его структур составляет более 10 nm. Тримерная структура белка 4.9 перекрестно связывает актиновые филаменты в виде узелков, пересекающих хвостовые регионы спектриновых молекул.

дематин клеточной мембраны

Актиновые филаменты при этом упаковываются в довольно плотные, но хрупкие структуры диаметром до 800 nm. Отношение белка 4.9 к актиновым мономерам составляет 1:5. Его актин-связывающая активность подавляется фосфорилированием цАМФ-зависимой протеинкиназой и восстанавливается после дефосфорилирования (Gilligan и Bennett, 1993). Каждая субъединица имеет связывающий сайт для актина и, вероятно, взаимодействует со спектрином и интегральными белками.

Дематин представляет собой белок, активно фосфорилирующийся эндогенными цАМФ-зависимой и фосфолипидзависимой протеинкиназами, казеинкиназами I и II и протеинкиназой С. Фосфорилирование белка 4.9 протеинкиназой С усиливается при увеличении внутриклеточного Са2+ и приводит к обратимой потере связи с актином.

Rana с соавт. (1993) описали полную первичную структуру эритроцитарного дематина, аминокислотная последовательность которого включала участок, гомологичный последовательности (головной части) в С-терминальной части виллина - кальций-зависящего актинсвязывающего белка эпителия желудочно-кишечного и мочеполового трактов, необходимого для развития ворсинок эпителиальной мембраны и перераспределения актина цитоскелета этих клеток.

Azim с соавт. (1995) показал, что 48kD субъединица дематина содержит головной домен виллина и первичная структура 52kD субъединицы белка 4.9, которая отличается от 48kD субъединицы на 22-аминокислотную вставку в его головном домене. Уникальной особенностью вставки 52 kD субъединицы является то, что она гомологичная эритроидному дематину. Дематин имеет аналог- гельзолин в лейкоцитах, тромбоцитах и других тканях.

Широко распространенная экспрессия мРНК дематина в различных тканях (клетки мозга, сердца, скелетных мышц, почек и легких) может свидетельствовать о том, что дематин и его гомологи заменют виллин в вилл иннегативных тканях для регуляции реорганизации актиновых филаментов с помощью фосфорилирования.
Azim с соавт. (1995) картировал ген дематина на 8р21.1 -участок дистальнее локуса гена анкирина (8р11.2).

- Читать далее "Актин клеточной мембраны. Структура и кодирование актина мембран"

Оглавление темы "Строение мембран клеток":
1. Ген белка 4.1. Локусы хромосом отвечающие за белок 4.1
2. Белок 4.2 клеточной мембраны. Паллидин
3. Белок 4.9 клеточной мембраны. Дематин
4. Актин клеточной мембраны. Структура и кодирование актина мембран
5. Белок 7 клеточной мембраны. Тропомиозин мембран клеток
6. Тропомодулин клеточной мембраны. Белок 8 мембран клеток
7. Миозин клеточной мембраны. Цилиндрин мембран клеток
8. Белок р55 клеточной мембраны. Белок полосы 3 мембран клеток
9. Функции белка полосы 3. Кодирование белка полосы 3
10. Белок полосы 4.5 мембраны клеток. Структура и кодирование белка полосы 4.5