Инсулин является белком. Его структурная формула, предложенная Sanger, представлена ниже. В инсулине различают две полипептидные цепи: большую, состоящую из 30 аминокислотных остатков, содержащих два дисульфмдных мостика, и другую, более короткую, состоящую из 21 аминокислотного остатка, содержащую третий дисульфидный мостик.

Молекулярная структура инсулина, выделенного из поджелудочных желез животных разных видов, различна. Так, в инсулине свиней и китов последовательность аминокислотных остатков Тре-Сер-Илей замещает Ала-Сер-Вал между дисульфидным мостиком малой цепи в инсулине крупного рогатого скота или Ала-Гли-Вал в инсулине овец.

Инсулин человека отличается от инсулина свиней тем, что концевым аминокислотным остатком длинной цепи является не аланин, а треонин. В инсулине кроликов в этом положении находится остаток серина. Хотя указанные различия молекулярной структуры инсулина не отражаются на его биологической активности, они обусловливают видовую и иммунологическую специфичность гормона.

Инсулин почти нерастворим в воде при рН 5,3—5,4, соответствующем его изоэлектрической точке. Он имеет молекулярный вес 5734. Инсулин реагирует с двухвалентными катионами, особенно с ионами цинка, а также с такими основными белками, как протамины и гистоны. Молекулы инсулина реагируют друг с другом, образуя при этом более крупные агрегаты, молекулярный вес которых является кратным 5734.

Эти реакции, являющиеся обратимыми, сопровождаются изменением растворимости инсулина. Так, в присутствии ионов цинка инсулин теряет растворимость и осаждается из раствора в кристаллической форме. Цинк является обязательной составной частью молекулы инсулина; каждая молекула гормона содержит 3 атома этого металла.

Щелочи вызывают необратимую инактивацию инсулина, сопровождающуюся освобождением аммиака. Необратимая инактивация инсулина наступает и при реакциях, разрушающих дисульфидные связи в молекуле гормона. Подобно другим полипепгидам, инсулин расщепляется в желудочно-кишечном тракте на составляющие его аминокислоты.

Потеря аланина, стоящего у концевого углеродного атома длинной цепи, не влияет на биологическую активность гормона. Однако если одновременно отщепить и аспарагиновую кислоту, расположенную у концевого углеродного атома короткой цепочки, то остаток молекулы инсулина оказывается лишенным активности. Гормон утрачивает свою активность также при ацетилировании фенольных или карбоксильных групп и при йодировании тирозиновых остатков.

1. Химия инсулина и ее структура
2. Синтез и обмен инсулина
3. Определение инсулина в организме
4. Эффекты инсулина на животных
5. Потребность организма в инсулине
6. Роль печени и инсулина в обмене углеводов
7. Влияние инсулина на обмен жиров и белков
8. Влияние надпочечников и гипофиза на эффекты инсулина
9. Глюкагон и его эффекты
10. История и заболеваемость сахарного диабета