Под влиянием ИЛ-1 возрастает концентрация продуктов метаболизма фосфолипидов (простагландины, тромбоксан и тромбоцитактивирующий фактор) в клетках воспалительного экссудата. Это вызывает расширение стенок кровеносных сосудов (вазодилатацию). В костном мозге возрастает число гранулоцитов, рециркулирующих в зону воспаления. Нейтрофилы из циркуляции поступают в очаг воспаления. С повышением локального уровня ИЛ-1 усиливаются процессы дегрануляции.
Активированные макрофаги наряду с ИЛ-1 и ИЛ-8 вырабатывают также ИЛ-6, ИЛ-12 и ФНО-ос.

ФНО-альфа — важный провоспалительный цитокин. Под действием этого фактора:
- увеличивается количество молекул агдезии на эндотелиальных клетках сосудов, что способствует привлечению лейкоцитов в очаг воспаления;
- происходит активация клеток, участвующих в воспалительной реакции;
- увеличивается количество молекул главного комплекса гистосовместимости на поверхности инфицированных клеток, что способствует их разрушению цитотоксическими клетками.

В эффекторной стадии иммунного ответа происходит элиминация патогена с помощью клеток-эффекторов или эффекторных молекул. Выделяют два типа эффекторных механизмов адаптивного иммунного ответа: антителозависимые и зависимые от Т-лимфоцитов (будут рассмотрены далее).
Основные эффекторные молекулы адаптивного гуморального иммунного ответа — молекулы иммуноглобулинов.

Структура и функция основных классов иммуноглобулинов

Структура иммуноглобулинов стала известна благодаря работам Р. Портера и Г. Эдельмана. Р. Портер обработал препарат IgG кролика ферментом папаином. В результате были получены три фрагмента, два из которых имели одинаковую молекулярную массу (45 кДа) и связывали антиген. Они были названы Fab (англ. Fragment antigen-binding). Третий фрагмент (55 кДа) с постоянной структурой обладал способностью легко кристаллизоваться и был назван Fc (англ. Fragment cristallizable). При действии пепсина молекула иммуноглобулина расщепляется в другом месте с образованием двух фрагментов: Fc-фрагмента и фрагмента (Fab)2, способного связывать две молекулы антигена.

Г. Эдельман, обработав молекулы антител меркаптоэтанолом, восстанавливающим дисульфидные связи, вызвал диссоциацию этих молекул на отдельные белковые цепи. На основании этих работ была предложена принципиальная схема строения иммуноглобулинов.
У человека выделяют пять классов иммуноглобулинов: IgM, IgG, IgA, IgD и IgE. Иммуноглобулины разных классов имеют сходный план строения.

Молекула иммуноглобулина состоит из четырех полипептидных цепей: двух тяжелых (Н — heavy) цепей с молекулярной массой 100-120 кДа и двух легких (L — light) цепей с молекулярной массой 50-60 кДа. Эти цепи объединены в молекулу за счет ковалентных межцепочечных дисульфидных связей (-S-S-). Каждая цепь включает вариабельные (Vl и Vh — variable) домены, определяющие специфичность молекулы иммуноглобулина и константные (С — constant) домены. L-цепь имеет один константный участок (С,-домен). Н-цепь содержит три константных домена: Сн1, Сн2, Сн3. Между Сн1 и Сн2 расположена шарнирная область, состоящая из гомологичных участков, которые включают примерно 110 остатков аминокислот. Углеводные компоненты присоединяются в большей степени к доменам Сн2 и обеспечивают ряд биологических свойств молекул иммуноглобулинов (присоединение к Fc-рецепторам, к лектинам). Основные элементы домена — два антипараллельных складчатых слоя, соединенных одной или несколькими дисульфидными связями. Эта структура иммуноглобулинового домена появилась на ранних этапах эволюции и стала структурным элементом различных рецепторов, объединенных в суперсемейство иммуноглобулинов (TCR, молекулы МНС, молекулы адгезии, Fc-рецепторы и др.).

- Читать далее "Антигенные детерминанты. Иммуноглобулин М (IgM)"