Гликофорин С (гликоконнектин или сиалогликопротеин Р) является вторым по значимости анкириноподобным связывающим участком, посредством которого цитоскелет прикрепляется к трансмембранным белкам. Гликофорин С (Mr=32kD) составляет около 4% от мембранных гликофоринов и несет антигенные детерминанты группы крови Gerbich. Gerbich-детерминанты также несет и гликофорин D. Гликофорин С участвует в поддержании формы и стабильности эритроцита благодаря связям с цитоскелетом и, в частности, с белком 4.1 (Bennett, 1985).

Единственная полипептидная цепь гликофорина С содержит 128 аминокислот, имеет очень незначительное сходство с основными мембранными гликофоринами А и В. К N-терминальной области гликофорина прикрепляются углеводные цепи. Mattei с соавт. (1986) картировали ген гликофорина Сна 2q14-q21.

El-Maliki с соавт. (1989) показали, что гликофорин D (Mr=24kD) представляет собой укороченный вариант гликофорина С и составляет около 1 % от тотального состава гликофоринов. Аминокислотное секвенирование выявило идентичность первичной структуры гликофорина D с аминокислотными остатками 30-126 гликофорина С. Daniels с соавт. (1993) заключили, что гликофорин D является продуктом, который образуется в результате альтернативного сплайсинга гена гликофорина С.

Гликофорин Е. Vignal с соавт. (1990) картировали новый ген, близко родственный генам гликофоринов А и В. РНК транскрипт длиною 0.6-kb кодирует 75 аминокислотный белок. Первые 26 аминокислот идентичны М-типу гликофорина А, но С-терминальный домен (27-59 аминокислотные остатки) существенно отличается от гликофоринов А и В.

Ген гликофорина Е состоит из 4 экзонов с общим размером 30 kb. Его нуклеотидная последовательность гомологична ДНК гликофоринов А и В в 5 регионе, проксимальнее 3 экзона. Vignal с соавт. (1990) заключили, что 3 гена гликофоринов А, В и Е организованы ввиде тандема на 4 хромосоме. Kudo с соавт. (1990) картировали ген гликофорина Е на 4q31.1.

Стоматин

Стоматин или белок 7.2b является трансмембранным интегральным белком эритроцитарной мембраны с Mw=29kD и выступает на ее цитоплазматическую поверхность. Являясь по структуре канальным белком, стоматин играет важную роль в регуляции транспорта моновалентных катионов (натрия и калия) через плазматическую мембрану эритроцита. Электролитные нарушения в эритроцитах, обнаруженные при стоматоцитозе, свидетельствуют о том, что белок играет существенную роль в поддержании формы и объема клетки.

Пептидная цепь стоматина состоит из 287 аминокислотных остатков. Белок очень чувствителен к фосфорилированию цАМФ-зависимой протеинкиназой.
Ген стоматина картирован на 9q33-q34 (Westberg с соавт., 1993 и Gallagher с соавт., 1993). Gallagher и Forget (1995) показали, что ген имеет протяженность 40kb и состоит из 7 экзонов. В промоторном регионе вместо ТАТА-бокса обнаружены нуклеотиды GC, определяющие высокий уровень экспрессии гена как в эритроидной, так и в неэритроидной тканях.

- Читать далее "Rh-белок клеточных мембран. Белок р40 мембран клеток"