В опытах с мембранными "тенями" было обнаружено, что изолированный комплекс спектрин-актин-белок 4.1 обладает собственной АТФазной активностью. Установлена тесная структурно-функциональная взаимосвязь анион- и катионтранспортирующих систем плазматической мембраны. Спектрин-актиновая сеть, прикрепленная к инральным белкам, образует барьер, отделяющий область локализации активных центров транспортных АТФаз от основного внутриклеточного пространства. Этот путь необходимо преодолеть АТФ, образовавшейся в процессе гликолиза, ферменты которого экспрессированы на проксимальном участке цитоплазматического домена АТБ.

Образование упорядоченной мультиферментной структуры обеспечивает направленное перемещение образующихся органических фосфатов к АТФ-утилизирующим мембранным ферментным системам. Са2+ способен взаимодействовать с комплексом гликолитических ферментов и оказывать существенное влияние на их активность. При связывании Са2+ с белком полосы 3 происходит подавление транспорта анионов. Аналогичные изменения транспортной активности возникают в результате связывания паллидина или фосфорилированием многочисленных участков на цитоплазматическом домене АТБ. Опосредуемый белком 3 анионный транспорт также зависит от метаболического состояния эритроцита: фосфорилирования мембранных белков и их влияния на архитектонику цитоскелета.

При плотной упаковке в эритроците (тетрамер к тетрамеру) спектрин способен полностью выстилать внутреннюю поверхность мембраны эритроцита. Таким образом, мембранный скелет in vivo представляет собой плохо проницаемый для ионов и метаболитов барьер, отделяющий от основного внутриклеточного пространства небольшой по объему внутримембранный компартмент. Причем, цитоскелетные белки, обладая способностью связывать ионы, могут служить компартментом ионного транспорта на поверхности мембраны. При низком содержании Са2+ в цитозоле отсутствует модулирующее влияние его концентраций на активность Na+K+-АТФазы, что во многом определяется и присутствием спектрина в мембранном скелете.

Внутримембранный компартментапизированный пул АТФ образуется в процессе гликолиза и используется для работы транспортных АТФаз, активные центры которых обращены в эту область. Merser R.W. и Dunham P.B. (1981) показали тесную зависимость активного транспорта Na+ в клетку от интенсивности расщепления субстратов ГАФД и ФГК в отсутствии экзогенной АТФ. Принимая во внимание стерическую близость активных центров транспортных АТФаз и спектрин-актиновой сети, можно полагать, что in vivo спектрин и другие мембранные белки скелета вовлечены в каталитический цикл ферментов, являясь акцепторами неорганического фосфата при дефосфорилировании АТФаз. По-видимому, мембранный скелет определяет векторность биохимических процессов и сам вовлечен в отдельные этапы активного транспорта ионов. Такое взаимодействие обеспечивает тесную взаимосвязь процессов изменения механических свойств цитоскелета и активного транспорта ионов через клеточную мембрану.

- Читать далее "Функционирование эритрона. Гены в эритроцитах человека"