Советуем для ознакомления:

Физиология:

Популярные разделы сайта:

Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака

За исключением тирозина (который образуется непосредственно из незаменимой аминокислоты фенилаланина) и цистеина (который образуется из метионина), заменимые аминокислоты образуются, как правило, в печени из глутаминовой кислоты. Аспартат получает свой углерод из четырехуглеродного промежуточного продукта цикла лимонной кислоты, оксалоацетата, и в этом случае источником азота (при участии переноса аминогрупп) служит глутамат.

Действительно, сочетание реакции, обратной глутаматдегидрогеназной а-Кетоглутарат + МНз + НАД-Н (или НАДФ-Н) — Глутамат + НАД + (или НАДФ+), g реакцией, обратной соответствующей аминотрансферазной реакции Глутамат+ а-Кетокислота —»а-Кетоглутарат + Аминокислота, может обеспечить биосинтез любой аминокислоты при условии снабжения организма запасом нужной а-кетокислоты и источником NH3: а-Кетокислота + NH3 + НАД.Н (или НАДФ-Н) -> Аминокислота + НАД+ (или НАДФ+). (3')

Поскольку этот процесс является обратным окислительному дезаминированию и требует обеспечения источником восстановительной энергии в виде НАД-Н или НАДФ-Н, его называют восстановительным аминированием. Хотя большая часть азота аминогрупп для биогенеза заменимых аминокислот в норме обеспечивается непосредственно переносом аминогрупп от других имеющихся в избытке аминокислот без превращения в NH3, печень и другие ткани способны использовать восстановительное аминиро-вание для сохранения и повторного использования аммиака, образующегося либо в процессах клеточного метаболизма, либо в результате действия бактерий в желудочно-кишечном тракте.

Для превращения неорганического NH3 в органический N при осуществлении реакций всех этих трех категорий клетка должна затратить энергию: при реакциях первой категории — в форме восстановленных коферментов (никотинамидных); при реакциях двух последних категорий — в форме АТФ. Все эти реакции исключительно важны для жизни организма, поскольку свободный аммиак, если бы он накапливался в биологических жидкостях, крайне токсичен.

обмен аммиака

Глутамин образуется из глутаминовой кислоты в результате присоединения аммиака к ее терминальной карбоксильной группе; следовательно, оно представляет собой не амин, как можно по ошибке подумать, исходя из названия, а амид. Глутамин образуется в результате катализируемой ферментом глутаминсинтетазои энергозависимой реакции, ускоряемой за счет гидролиза молекулы АТФ. Печень обладает также способностью превращать глутамин обратно в глутамат и аммиак, но эту реакцию не катализирует глутаминсинтетаза, поскольку действие этого фермента не является обратимым.

Расщепление осуществляет специальный фермент глутаминаза, катализируя гидролиз глутамина до глутамата и аммиака; как и при других гидролитических реакциях, здесь имеет место значительная потеря энергии, так что и этот фермент действует необратимо и освобождаемая энергия не может быть сохранена для повторного использования в виде АТФ.

Очевидно, что действие глутаминсинтетазы и глутаминазы должно быть согласовано системами регуляции, чтобы предотвратить бесцельное рассеивание энергии в цикле такого типа, какой мы рассматривали выше в связи с одновременным действием киназы и фосфатазы. В норме глутаминсинтетаза активна в печени; фермент поддерживает внутриклеточную концентрацию аммиака на уровне, не достигающем границ токсичности.

Накопление в клетках образующегося глутамина не сопровождается токсическим эффектом; некоторые количества глутамина поступают в кровоток, где он является преобладающим компонентом общего фонда свободных аминокислот. При интенсивном глюконеогенезе катаболизм белка и аминокислот в таких периферических тканях, как мышечная, приводит к образованию аммиака, который для безопасного переноса с током крови в печень может быть превращен в периферических тканях в глутамин. В печени затем происходит активация глутаминазы, в результате чего образуются глутамат и свободный аммиак.

Глутамат подвергается воздействию глутаматдегидрогеназы, что обеспечивает восстановленные никотинамидные коферменты и источники углерода для синтеза глюкозы, а также дополнительный аммиак; образовавшийся в результате комбинированного действия глутаминазы и глутаматдегидрогеназы аммиак затем устраняется от дальнейшего участия в реакциях обмена веществ путем превращения в мочевину — конечный продукт азотистого обмена.

- Читать далее "Цикл мочевины. Обмен мочевины в организме"

Оглавление темы "Метаболизм белков и аминокислот в организме":
1. Динамическое состояние белков в организме. Динамика белков
2. Скорость обмена белков в организме. Переваривание и расщепление белков
3. Протеолиз. Этапы переваривания белков
4. Аминотрансферазы. Функции аминотрансфераз
5. Обмен глутаминовой кислоты. Значение глутаминовой кислоты
6. Заменимые аминокислоты. Обмен аммиака
7. Цикл мочевины. Обмен мочевины в организме
8. Синтез аргинина. Нарушения обмена аммиака
9. Печеночная кома. Наследственные нарушения обмена белка
10. Обмен ароматических кислот. Катаболизм аминокислот