Процесс возбуждения приводит к сокращению в результате того, что ионные сдвиги, возникающие в мышечной клетке при деполяризации мембраны, действуют на сократительный аппарат, локализованный в миофибриллах, и построенный из высокоспециализированных белков. Рассмотрение способа действия данного аппарата — анализ механизма мышечного сокращения — предполагает характеристику свойств миофибриллярных белков и их структурной организации, а также описание взаимодействия между этими белками, АТФ и ионами в процессе сокращения — расслабления.

Миофибриллярные белки подразделяют на две группы. Первая группа — белки актомиозинового комплекса, т. е. миозин, актин и их комплекс — актиомиозин. При диализе экстракта Вебера против дистиллированной воды или при сильном его разбавлении эта группа белков выпадает в осадок. Вторая группа миофибриллярных белков — белки, растворимые в растворах с низкой ионной силой или в воде. К этой группе принадлежат тропомиозины Бейли, белок Цао, фракция Т, впервые выделенная И. И. Ивановым (1959), и некоторые другие белки.

Миозин — главный белок миофибрилл — при физиологических ионных концентрациях и значениях рН на 90% представлен в виде геля. Молекулярный вес этого белка, по последним данным, одинаков для скелетной и сердечной мышцы и составляет 619 000 (Keilley, Harrington, 1960; Brannis, Kay, 1962).

В 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой была впервые описана АТФ-азная активность миозина, и все значение этого открытия для проблемы хемомеханического сопряжения было немедленно оценено. Это свойство миозина широко изучалось, так как сразу же возникло предположение, что АТФ-азная активность играет важную роль в мышечном сокращении.

Выяснилось, что ферментативная активность миозина является чувствительным показателем сохранности его молекулы и зависит от наличия в этой молекуле SH-групп (Singer, 1944). При блокировании SH-групп миозина парахлорртутьбензоатом или другим аналогичным факторам АТФ-азная активность этого белка падает параллельно уменьшению числа SH-групп; параллельно этим показателям снижается и напряжение, развиваемое мышечными волокнами.

На АТФ-азную активность миозина влияет состав ионной среды, в которой находится белок. Ионы кальция в концентрации 5-10-3 М являются сильным активатором очищенного миозина. В их присутствии АТФ-азная активность миозина имеет два оптимума: один при рН 6,4 и другой при рН 9,0. Ионы калия незначительно активируют АТФ-азную активность миозина, а ионы натрия тормозят ее. Ионы магния при концентрации кальция 5-10_3М резко угентают АТФ-азную активность очищенного миозина и вместе с тем повышают АТФ-азную активность актомиозина. Поскольку сам актин не обладает АТФ-азной активностью, этот эффект зависит, по-видимому, от модифицирующего влияния актина на действие магния.

АТФ-азная активность миозина высокоспецифична в отношении отщепления конечного фосфата АТФ, но малоспецифична в отношении нуклеотидного конца молекулы АТФ. Аденозинтрифосфат, уридинтрифосфат и другие аналогичные соединения легко расщепляются миозином (Szent-Dyorgyi, I960).

Молекула миозина состоит из одной молекулы тяжелого Н-меромиозина и двух молекул легкого L-меромиозина. Два главных свойства миозина — его сродство к актину и АТФ-азная активность — связаны с Н-компонентом миозиновой молекулы.

- Читать "Актин и актомиозин. Сократительный механизм мышцы"