Тропомиозины - убиквитинподобные белки размером от 35 до 45kD, связанные актиновыми филаментами миофибрил и стрессовыми волокнами. Известно 4 тропомиозиновых гена, кодирующих несколько изоформ белка, которые экспрессируются в различных тканях с помощью альтернативного сплайсинга каждого из 4 генов (Lees-Miller and Helfman, 1991). Мышечные изоформы тропомиозина являются компонентами тонких филаментов саркомера и контролируют кальций-зависимое сокращение мышечных волокон, а и бета-изоформы мышечного тропомиозина связаны по типу «голова к хвосту».
Каждая молекула тропомиозина связывается с 7 актиновыми молекулами.

Мышечный тропомиозин в комплексе с тропонином участвует в Са2+-зависимой регуляции сокращений миофибриллярных структур. Функция тропомиозина в гладкомышечных клетках и немышечных клетках до конца остается не ясной. Однако показано, что эритроцитарный тропомиозин в кооперации с тропомодулином способен ограничивать количество спектриновых молекул, прикрепленных к каждому актиновому филаменту. Считается, что этот процесс, также как и в скелетных мышцах, является Са2+-зависимым.
Таким образом тропомиозин может стабилизировать мембрансвязанную форму актина.

Тропомиозин составляет около 1 % от общей массы мембранных белков эритроцита и представляет собой гетеродимер, состоящий из двух а-спиралевидных субъединиц с Mw=29kD (а-цепь) и Mw=27kD (Р-цепь), закрученных одна вокруг другой в виде удлиненной спиральной структуры. Отношение субъединиц тропомиозина друг к другу составляет 3:1. Каждый тропомиозиновый димер способен связываться с актином по типу «хвост к хвосту». Для прочности связывания необходима физиологическая концентрация ионов Мg2+ (2-3тМ).

Две молекулы эритроцитарного тропомиозина могут связывать до 15 мономеров актина. Кроме этого, тропомиозин имеет связывающие сайты для тропомодулинов, которые регулируют его взаимодействие с актином. Одной из главных функций тропомиозина является стабилизация мембрансвязанной формы актина. Тропомиозин делает актиновые филаменты более ригидными и резистентными к деполяризации. Тропомиозин стабилизирует мембрансвязанные формы актина, что играет важную роль в образовании коротких актиновых филаментов во время дифференцировки эритроцитов. Потому как внутриклеточная концентрация Mg2+ 'увеличивается при деоксигенации эритроцита, тропомиозин играет важную роль в стабилизации мембранного скелета при сксигенации эритроцита. Эритроцитарный тропомиозин способен подавлять ассоциацию спектрина и актина.

Martin-Zanca с соавт. (1986) картировали немышечную форму тропомиозина на 1q31-q41. Wilton с соавт. (1995) уточнили локализацию гена на 4q22-q23 с помощью флюористентной гибридизации in situ, а-тропомиозиноген состоит из 15 экзонов, 5 из которых обнаруживаются в мРНК разных тканей и экзонов альтернативно используемых в отдельных тканях.

- Читать далее "Тропомодулин клеточной мембраны. Белок 8 мембран клеток"