Эритроцитарный тропомодулин представляет собой тропомиозинсвязывающий белок с Mw=43kD и присутствует в количестве 10000 копий на клетку (Gilligan и Bennett, 1993). Белок способен модулировать ассоциацию тропомиозина со спектрин-актиновыми комплексами в структуре мембранного скелета и тем самым определяет механические свойства эритроцита. Тропомодулин связывается с одним из концов активных филаментов (Fowler с соавт, 1993). Специфически связываясь с N-аминальным концом тропомиозина, тропомодулин блокирует элонгацию и деполяризацию актиновых филаментов, связанных с тропомиозином по типу «голова-хвост».

Тропомодулин in vitro является мономером и взаимодействует с тропомиозином в соотношении 2 молекулы тропомодулина на 1 молекулу тропомиозина.
Sung с соавт. (1991) картировали ген эритроидного тропомодулина на 2.2-q22.3. Sung с соавт. (1996) показали, что этот ген экспрессируется во многих тканях, но с различной интенсивностью. К таким тканям относятся: сердечная и скелетные мышцы, мозг, легкие, плацента, печень и почки. Watakabe с соавт. (1996) идентифицировали нейронную изоформу тропомодулина.

Белок 8 мембран клеток

Белок представляет собой мембрансвязанный фермент глутатион-Б-трансферазу (Mw=23kD). Глютатион-З-трансферазы это семейство ферментов, которые играют важную роль в детоксикации организма, конъюгируя с различными гидрофобными веществами. В зависимости от их биохимических, иммунологических и структурных свойствах глютатион-3-трансферазы можно подразделить на 4 основных класса: альфа, мю, пи и тета. Laisney с соавт. (1984) показали, что GST3 представлена во всех тканях и клетках, кроме эритроцитов, в которых обнаружена только термолабильная наиболее легкая эритроцитарная форма. Функция фермента в эритроцитах до конца не известна, но плазматическая мембрана содержит транспортные системы, которые осуществляют активный транспорт конъюгатов глютатиона с ксенобиотиками из цитозоля эритроцитов Beutlerc соавт. (1988).

Мембрансвязанная глютатион-Б-трансфераза (тета-форма) по структуре отличается от цитозольных форм и может функционировать как тример. Нуклеотидная и аминокислотная последовательности мембрансвязанной глютатион-Э-трансферазы не идентичны е цитозольным формам фермента.

Этот мультифункциональный димерный энзим катализирует конъюгацию глутатиона с широким спектром гидрофобных веществ, имеющих электрофильный центр. Фермент защищает SH-группы белков от повреждающего действия продуктов перекисного окисления липидов и, тем самым, обладает антиоксидантным действием. Белок-фермент, обладая высокой способностью взаимодействовать с различными веществами эндо- и экзогенного происхождения, предохраняет организм от воздействия многих токсических реагентов, ксенобиотиков и канцерогенов.

Связывающая способность с мембраной и активность фермента увеличиваются в ответ на повышение внутриклеточного свободного Са2+, а также при истощении запасов восстановленного глутатиона и снижении концентрации ионов К+ в цитозоле. Окисление глутатиона во многом зависит от активности аэробного гликолиза. Установлена корреляционная взаимосвязь между содержанием белка 8 в структуре мембраны и снижением Са2+-зависимого К+-выхода. Дело в том, что блокирование SH-групп белков приводит к элиминации К+ из эритроцитов при условии большего проникновения в них воды. Таким образом, метаболизм фермента тесно сопряжен с процессами электролитного обмена.

- Читать далее "Миозин клеточной мембраны. Цилиндрин мембран клеток"