Белок 3 может подвергаться множественным модификациям, с помощью которых регулируются его свойства. АТБ наиболее чувствителен к фосфорилированию тирозиназой, казеинкиназой, кальпаином. Белок 3 также может подвергаться протеолиз и дегликозилированию. Фосфорилирование тирозинкиназой N-терминального домена подавляет связывание с цитоскелетом и способно регулировать активность гликолитических ферментов на цитоплазматическом домене.

Для нормальной транспортной активности белка 3 необходим Са2+-градиент мембраны, который определяет конформацию АТБ. При накоплении свободного Са2+ в цитоплазме анионтранспортная активности белка 3 падает. Вероятно, одним из путей регуляции анионного транспорта является цепь гликофорин-цитоскелет-цитоплазматический домен АТБ Специфическое метилирование белка 3 увеличивает проницаемость мембраны эритроцита для дивалентных катионов.

Showe с соавт. (1987) картировали ген белка полосы 3 на 17q21 -qter. На посттранскрипционном этапе биосинтеза мРНК белка 3 содержит 3475 пар оснований, из которых только 911 кодируют первичную структуру анионтранспортного белка. Аминокислотные остатки Met664-Gln683 формируют трансмембранный сегмент АТБ. Последовательности Ser643-Met663 и Ile684-Ser690 образуют соответственно вне- и внутриклеточные участки белка. Lux с соавт. (1989) показали, что эритроидный белок 3 имеет высокое сходство с другими анионными транспортерами в различных типах клеточных мембран и имеет 3 региона: гидрофобный цитоплазматический домен (1403 аминокислотные остатки), гидрофобный - трансмембранный домен, формирующий анионный антипортер (404-082 аминокислотные остатки) и кислый С-терминальный домен с неизвесткой пока функцией (883-911 аминокислотные остатки). Согласно описанной авторами модели, белок 3 пронизывает толщу эритроцитарной мембраны 14 раз.

Mueller и Morrison (1977), а также Hsu и Morrison (1985) сообщили о наличии двух биохимических вариантов анионного транспортера, отличающихся длиной N-терминальной области белка. Оба варианта являются абсолютно нормальными и эритроциты по структурно-функциональным свойствам не отличаются. Palatnik с соавт. (1990) описали 3 фенотипа, основываясь на полиморфизме белка 3, большинство людей - гомозигот имеют 60kD белок, а также у некоторых гетерозигот обнаруживался 60kD белок и гомозиготы с 63kD белком 3.

Анионтранспортный белок найден в различных типах клеток: гепатоцитах, эпителиальных клетках, гладкомышечных клетках, кардиомиоцитах, клетках альвеол легких, лимфоцитах, почках, нейронах и фибробластах. белок также был обнаружен в мембранах ядра клетки, аппарата Гольджи, митохондрий.

Lux с соавт. (1989) уточнили локализацию гена АТБ на 17q21-q22. Schofield с соавт. (1994) и Sahr с соавт. (1994) показали, что ген эритроидного АТБ имеет протяженность 18kb и состоит из 20 экзонов, разделенных 18 интронами. Кодирующая ДНК белка 3 содержит 4,906 нукпеотидов, за исключением поли-А участка. Охарактеризовано 2 неэритроидных гена АТБ. Tanner (1993) полагает, что эритроидный ген АТБ экспрессируется также в некоторых неэритроидных тканях, транскрипционная активность которых определяется различными тканеспецифическими промоторами.

- Читать далее "Белок полосы 4.5 мембраны клеток. Структура и кодирование белка полосы 4.5"