По расположению в мембране эритроцита белок р55 наломает интегральный белок. По мнению большого числа авторов, белок является периферическим цитоскелетным белком, связанным с внутренней поверхностью эритроцитарной мембраны.

Ruff с соавт. (1991) описали полную аминокислотную структуру 55kD мембранного белка. Белок р55 является наиболее интенсивно пальмитоированным белком эритроцитарной мембраны. В первичной структуре белка найдена последовательность, обозначенная как SH3, которая была не обнаружена в других белках мембраны, связанных с цитоскелетом играет важную роль в передаче сигналов.

Bryant и Woods (1992) показали, что р55 является гомологом гуанилаткиназы. По своей структуре, свойствам и локализации р55 является прототипов семейства мембран-ассоциированных белков - гуанилаткиназных гомологов, которые взаимодействуют с цитоскелетом и регулируют клеточную пролиферацию, перенос сигналов и образуют внутриклеточные связывающие комплексы.

Metzenberg и Gitschier (1992) картировали ген белка р55 на Xq28. РНК-транскрипт гена составляет приблизительно от 20 до 30 kb. Ген р55 с высокой активностью экспрессируется с начальных стадий созревания клеток предшественников эритроидного роста до последних стадий созревания ретикулоцитов. Это может свидетельствовать о том, что ген р55 относится к так называемым генам домашнего хозяйства. Kim с соавт. (1996) описали полную интрон/экзонную карту гена белка р55.

Существует единственная копия р55 гена, состоящая из 12 экзонов и продолжительностью 28kb. Гены кодируют функциональные домены белка р55, включающие SH3 последовательность и регион, связывающийся с цитоскелетным белком. . Liu с соавт. (1997) описали экзонный полиморфизм гена р55, имеющий типовые различия аллельных частот среди негров Америки.

Белок полосы 3 мембран клеток

Белок полосы 3 - главный интегральный белок мембраны эритроцита Mw=100kD представлен в количестве 1,2x106 копий на клетку. Белок 3 составляет около 25% массы всех мембранных белков и представляет собой гликопротеид. 8% массы белка приходится на углеводные остатки, которые связаны с наружними участками белка на поверхности мембраны образуют антигенные детерминанты группы системы АВO.

Антиген старения клетки SCA-белок, появляются только на стареющих клетках с целью маркировки и последующего разрушения их иммунной системой. Этот антиген образуется в результате распада белка 3. Белок 3 осуществляет высокоскоростной обмен хлоридных ионов на бикарбонатные ионы через плазматическую мембрану эритроцита: выход бикарбоната из клетки в обмен на хлоридный ион из плазмы крови в капиллярах тканей и обратный процесс в капиллярах легких. Транспортная функция АТБ довольно универсальная.

Белок 3 транспортирует не только хлориды и бикарбонаты, 02 и С02, но и глюкозу, сульфаты, оксалаты и воду. Важно отметить, что анионтранспортный белок является главным якорным участком для прикрепления спектрин-актиновой сети к интегральным белкам мембраны и усиливает кооперативное взаимодействие анкирина со спектрином.

Белок in vivo существует в виде димеров и больших олигомеров. В белковой структуре выделяют два структурно и функционально важных доменах. Карбокситерминальный домен (Mr=52kD) располагается в липидном бислое и пересекает мембрану по меньшей мере 3 раза. Этот домен опосредует транспорт CI- и НСО3 через мембрану эритроцита.

Аминотерминальный домен (Mr=43kD) находится на цитоплазматической стороне мембраны и играет огромную роль в жизненном цикле клетки. Проксимальная часть цитоплазматического домена содержит участки для связывания различных ферментов: ГАФД, ФГК, альдолазы и гемоглобина [309]. Этот домен является единственным местом ферментативного взаимодействия с цитоскелетными белками. Участки связывания для анкирина, паллидина и белка 4.1 находятся на цитоплазматическом домене АТБ. Анионтранспортный белок тесно связан с глюкозным транспортером, а также с гликофорином А, с Nа+К+-АТФазой, полифосфоинозитидами и гемоглобином.

- Читать далее "Функции белка полосы 3. Кодирование белка полосы 3"