Опиоидные пептиды способны воздействовать на синтез антител и клеточный иммунитет. Синтез антител спленоцитами мыши, индуцированный эритроцитами барана, ингибировался под действием а-эндорфина и энкефалинов (Johnson et al., 1982). Бета-и 7-эндорфины были не активны, хотя первый из этих пептидов подавлял эффект а-эндорфина. Эндорфин, эндорфин, метионин-энкефалин и морфин усиливают спонтанную цитотоксичность клеток-киллеров (McCain et al., 1982; Froelich, Bankhurst, 1984; Wybran, 1985). Эффект ингибируется налоксоном. В разных экспериментах активность различных опиоидов варьирует в широких пределах.

Приведенные данные, а также результаты по эндорфин-селективными центрами на иммунных клетках, рассматриваемые в следующем разделе, довольно противоречивы. Нет, однако, сомнений в том, что опиоиды способны модулировать иммунный ответ и активность разных типов клеток иммунной системы. Наоборот, иммунная система влияет на активность опиоидной системы, модулируя, в частности, тяжесть абстинентного синдрома (Fischer, 1988). С другой стороны, рецепторы опиоидов, экспрес-сируемые клетками иммунной системы, охарактеризованы недостаточно.

Центры специфического связывания опиоидов обнаружены в мембранах эритроцитов (Abood et al., 1976) и на кровяных пластинках (Mehrishi, Mills, 1983), причем в первом случае параметры лиганд-рецепторного взаимодействия изменяются при привыкании к героину.

Как было показано выше, на культивируемых лимфоцитах человека (Hazum et al., 1979) и на С-терминальном комплексе комплемента (Schweigerer et al., 1982) имеются центры связывания человеческого /?-эндорфина, отличающиеся по специфичности от опиоидных рецепторов. Подобные сайты были найдены на культивируемых клетках некоторых нейробластом (Westfal, Li, 1984; Hammonds et al., 1985) и глиобластомы SF 126 (Itzhak et al., 1984).

Обеспечивающий взаимодействие с этими центрами участок находится в С-концевой части молекулы ндорфина человека. Рецепторы, специфичные к эндорфину и не чувствительные к ряду других опиоидов, так называемые рецепторы, локализованы в семявыносящем протоке крысы (Lemaire et al., 1978; Schulz et al., 1981). Для высокоаффинного взаимодействия с этими рецепторами важно присутствие С-концевого сегмента человеческого эндорфина. Действительно, метионин-энкефалин и верблюжий эндорфин значительно уступают в активности человеческому эндорфину. Имеет, однако, значение и N-концевая часть молекулы, поскольку удаление Туг1 или его модификация приводят к потере биологической активности (Schulz et al., 1981).

Воздействия эндорфина на семявыносящий проток крысы блокируются налоксоном, что отличает гипотетические рецепторы от описанных выше центров связывания этого пептида на клеточных линиях и комплементе. Некоторые авторы пытались объяснить действие налоксона присутствием в семявыносящем протоке крысы рецепторов. Другие выдвигали предположение, что этот гладкомышечный орган содержит два типа рецепторов человеческого эндорфина, специфичные, соответственно, к N- и С-концевой части молекулы пептида (Huidobro-Toro et al., 1982). Недавно было показано, что еще в одном гладкомышечном органе - хвостовой артерии крысы - имеются s-рецепторы и отсутствуют опиоидные рецепторы других типов (Hies et al., 1987). Рецепторы были обнаружены в мозге крысы радиолиганд-рецепторным методом (Johnson et al., 1982). Эндорфин-селективные Центры связывания найдены в гомогенатах печени, почки, надпочечника, селезенки и семенника взрослых крыс (Dave et al., 1985).

- Читать далее "Эндорфин в организме. Физиология взаимодействий эндорфина"