Советуем для ознакомления:

Лаборатория:

Популярные разделы сайта:

Периферические белки клеточных мембран. Спектрин клеточных мембран

Спектрин является основным цитоскелетным белком и составляет около 25% от массы всех мембранных белков эритроцита и 75% от общей массы белков мембранного скелета. В эритроцитах спектрин представлен в количестве 200000 копий на клетку. Спектрин играет важную роль в поддержании формы и размера клетки, определяет прочность, механическую стабильность и деформируемость эритроцита.

Связываясь с внутренней стороной мембраны, спектрин стабилизирует фосфолипидныи бислой и ограничивает латеральную подвижность интегральных белков. Имея связывающие регионы для транспортных АТФаз, спектрин участвует в формировании активных центров этих ферментов и способен при определенных условиях вызывать их конформационные перестройки, за счет чего может модулировать процессы активного переноса катионов через плазматическую мембрану.

По структуре спектрин представляет собой фибриллярный белок, состоящий из двух схожих, но не идентичных субъединиц: а- цепи (Mw=240kD) и (3-цепи (Mw=220kD). Эти полипептиды in situ переплетены между собой антипараллельно в виде двойной нити изогнутых фибрилл, которые формируют гибкий гетеродимер, способный принимать различные формы. Тетрамерная форма спектринов альфа-молекул образуется в результате самоассоциации N-концевой части а -цепи одного димера с С-концевой частью Р-цепи другого димера по типу «голова к голове» длиною до 200 nm.

клеточные мембраны

Пептидное картирование показало наличие 5 доменов в альфа-цепи и 4 доменов в бета-цепи спектрина. Оказалось, что именно a-l и рЧ домены, обращенные друг к другу, участвуют в ассоциации димеров, которая, в свою очередь, позволяет последним формировать тетрамеры или олигомеры более высокого порядка, тем самым определяя механические свойства плазматической мембраны эритроцита. В зрелых эритроцитах спектрин представлен преимущественно тетрамерной, а также высокополимерной формами, которые, взаимодействуя с актиновыми филаментами и белком 4.1, собственно и формируют двумерную белковую сеть на цитоплазматической поверхности эритроцитарной мембраны.

Каждая полипептидная цепь спектрина состоит из более чем 2000 аминокислотных остатков. Аминокислотный состав субъединиц представлен преимущественно кислыми остатками, что объясняет высокую плотность отрицательного заряда цитоскелета. Первичная структура мономеров спектрина включает 18 гомологичных, повторяющихся сегментов, содержащих 106 аминокислотных остатков с Mw=12kD, которые собственно, и образуют структуру линейно расположенных доменов.

Спектрин имеет связывающие участки для различных цитоскелетных белков. Актиновые филаменты взаимодействуют со спектрином в С-конце-вой области ос-цепи и N-концевой области бета-цепи, потому как изолированные субъединицы спектрина не активны. Каждый спектриновый тетрамер имеет по два связывающих сайта для актиновых олигомеров и один сайт для взаимодействия с белком 4.1. Анкиринсвязывающий сайт расположен на бета-субъединице на расстоянии 20 nm от ее карбокситерминального участка. Спектрин также взаимодействует с паллидином, миозином, белком р55, кальмодулином и Na+K+ и Са2+-АТФазами.

- Читать далее "Структура спектрина. Свойства спектрина клеточных мембран"

Оглавление темы "Структура клеточных мембран":
1. Клеточные мембраны. Плазматические мембраны
2. Виды биологических мембран. Разновидности клеточных липидов
3. Мембранные белки. Структура мембранных белков клеток
4. Строение и функции белков клеточных мембран. Белки клеточных мембран эритроцитов
5. Периферические белки клеточных мембран. Спектрин клеточных мембран
6. Структура спектрина. Свойства спектрина клеточных мембран
7. Кодирование спектрина. Анкирин клеточных мембран
8. Содержание анкирина в клеточных мембранах. Анкирин в эритроцитах
9. Эритроцитарный анкириновый ген. Белок 4.1 клеточных мембран
10. Структура белка 4.1. Строение и кодирование белка 4.1