В-лимфоциты способны образовывать легко диссоциирующие комплексы с IgG в форме мономера, однако они прочно связывают IgG только в комплексе с антигеном (J. Miller et al., 1972). Видовая принадлежность антител при этом не имеет значения. Помимо В-лимфоцитов Fcy-рецептор обнаружен на некоторых Т-лимфоцитах. У человека Т-лимфоцйтам с Fcy-рецепторами (FcvR) приписывают свойства Т-супрессоров, а Т-лимфоцитам с рецепторами для IgM(FcnR) —свойства Т-хелперов.

На некоторых субпопуляциях В- и Т-лимфоцитов найдены рецепторы для IgE. Число В-лимфоцитов, связывающих IgE, возрастает у людей, страдающих аллергическими заболеваниями, а также у инфицированных патогенными глистами животных, имеющих повышенный уровень IgE.

То обстоятельство, что IgG-антитела в комплексе с антигеном обладают значительно большим сродством к Fc-рецепторам В-лимфоцитов, чем IgG в мономерной форме, вряд ли можно приписать кооперативности взаимодействия нескольких Fc-участков с соответствующим числом Fc-ецепторов. Так, комплексы антигена (яичный альбумин) с кроличьими IgG-антителами практически утрачивают сродство к Fc-рецепторам лимфоцитов после расщепления единственной дисульфидной связи в районе талии (И. Тарханова и др., 1973). Модифицированные таким способом антитела полностью сохраняют антигенсвязывающие свойства.

Поэтому представляется, что усиление сродства IgG-антител к Fc-рецептору после образования ими комплекса с антигеном обусловлено конформационными изменениями в Fc-участке молекулы. После расщепления дисульфидной связи в районе талии антигензависимые изменения в Fc-участке молекулы не происходят. Справедливость этого предположения подтверждают данные сравнительного изучения комплексов бивалентного гаптена с нативными IgG-антителами и теми же антителами с восстановленной дисульфидной связью в районе талии. По данным спектрофлуориметрии, образование иммунного комплекса нативными антителами приводит к конформационной перестройке в Fc-участке молекулы.
Эти изменения не происходят, если в молекуле антитела расщеплена дисульфидная связь в районе талии (J. Schlessinger et al., 1975).

Обобщая существующие к настоящему времени данные о взаимодействии иммуноглобулинов с клетками, необходимо подчеркнуть следующие основные положения.
1. Взаимодействие иммуноглобулинов с клетками обусловлено наличием на поверхности клеток специальных рецепторов, распознающих характерные для иммуноглобулинов данного видового происхождения, класса и подкласса структуры в Fc-участках их молекул.

2. В одной и той же молекуле иммуноглобулина может находиться два ,и более не перекрывающихся пространственно (или только частично перекрывающихся) центров для связывания с различными типами клеток.
3. Центр, ответственный за связывание иммуноглобулина клетками, образован (в нескольких изученных случаях) коротким отрезком пептидной цепи из 5—10 аминокислот. Выделенные из состава молекулы иммуноглобулина, эти пептиды способны функционировать автономно.

4. Несмотря на очевидную простоту структурной организации центров, отвечающих за связывание иммуноглобулинов клетками, они испытывают на себе влияния со стороны других участков молекулы. Связь с общей конформацией молекулы может выражаться либо экранированием, либо, наоборот, большим экспонированием центра на поверхности молекулы.

- Читать "Связывание C1q субкомпонента. Связывание первого компонента комплемента"