Из-за того ли только, что молекула фрагмента меньше по размеру молекулы антитела, или потому, что моновалентный фрагмент не способен «сшить» вирусные частицы, агрегировав их?
Последнее, несомненно, существенно, что было показано Н. Гутман и А. Кульбергом (1973). К вирусу гриппа А прибавляли специфические противовирусные антитела в количестве, недостаточном для полной нейтрализации вируса. Если затем к комплексу добавляли антитела против иммуноглобулинов, эффективность блокирования вируса возрастала в 8—16 раз. Можно было предположить, что обнаруженный эффект связан с более плотным «укутыванием» поверхности индивидуальных вирусных частиц. Однако это неверно по следующим причинам.

Так, оказалось, что при одной и той же дозе вирусспецифических и антиглобулиновых антител усиливающее действие последних в реакции нейтрализации не изменялось при увеличении заражающей дозы вируса в 100 и даже 1000 раз. Если бы результат действия антиглобулиновых антител был связан с более эффективным экранированием каждой индивидуальной вирусной частицы при отсутствии между ними мостиков из антител, для нейтрализации большего числа вирусных частиц потребовалось бы больше как противовирусных, так и антииммуноглобулиновых антител.

И, наконец, Fab-фрагменты антииммуноглобулиновых антител значительно менее эффективно усиливают нейтрализующее действие противовирусных антител по сравнению с нерасщепленными антителами. И это несмотря на то, что на каждую молекулу противовирусного антитела как поливалентного антигена присоединяется несколько (не менее 3—5) молекул Fab-фрагментов антииммуноглобулиновых антител.

Таким образом, не за счет «покрывания» антителами индивидуальных вирионов, а благодаря образованию достаточно жесткой «решетчатой» структуры посредством «сшивания» антителами вирусных частиц (по типу решетчатой структуры преципитата) обеспечивается эффективная нейтрализация вируса; разумеется, это происходит при наличии у антитела опсонизиру-ющих свойств, т. е. принадлежности к иммуноглобулинам класса G и сохранения Fc-участка молекулы.

Участие антител в высвобождении биогенных аминов из тучных клеток. Процесс высвобождения биогенных аминов, лежит в основе патофизиологических реакций, возникающих у человека при аллергии, а в эксперименте — при анафилаксии.

Высвобождению аминов (гистамин, серотонин, так называемая медленно реагирующая субстанция анафилаксии— SRS-A), предшествует взаимодействие фиксированных на поверхности тучных клеток цитотропных IgE- или IgG-антител с антигеном (аллергеном). Те же процессы возникают при реакции фиксированных на клетках цитотропных иммуноглобулинов указанных классов с антителами против IgE и IgG.

Активация метаболических процессов в тучных клетках, предшествующая высвобождению вазоактивных аминов, происходит лишь в том случае, когда антиген поливалентен, а антииммуноглобулиновые антитела — бивалентны. Так, фрагмент aHTH-IgE-антител не вызывает высвобождения аминов (дегрануляция) тучных клеток, сенсибилизированных IgE.

Причины того, что «сшивание» нескольких молекул IgE или IgG цитотропных антител необходимо для активации клетки, связаны как с влиянием этого процесса на цитоплазм этическую мембрану, так и с конформационной перестройкой молекулы фиксированного антитела и появлением эффекторного центра. Этот центр обозначен Д. Стенвортом (D. Stanworth, 1971) как активирующий ткани центр. Центр возникает под влиянием антигена в молекуле IgE-антитела, отличаясь по структуре и локализации от центра, отвечающего за фиксацию IgE на клетке-мишени.

- Читать "Зависимая от антител клеточная цитотоксичность. Связывание лимфоцитами иммунных комплексов in vivo"