Вирион вируса гриппа состоит из нескольких двухнитевых рибонуклеопротеидных фрагментов, заключенных в липопротеидную оболочку с выступающими пепломерами двух видов: одни из них образованы гемагглютинином, а другие — нейраминидазой.

Методом электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) была исследована оболочка интактных частиц и частиц, пепломеры которых были удалены химотрипсином (Ландсбергер и др., 1971). Удаление пепломеров не влияло на спектры ЭПР, из чего можно сделать вывод, что они не принимают участия в формировании структуры липидов. На основании соответствующих расчетов предполагают, что липиды вириона образуют единый бислой из холестерина и фосфолипидов.

С внутренней стороны оболочка выстлана слоем белка (М) толщиной 6 нм, который расположен под прозрачным для электронов липидным слоем толщиной 6 нм; слой белка хорошо виден на электронных микрофотографиях гладких, содержащих липиды «сердцевин», образующихся после удаления с вирионов пепломеров при обработке химотрипсином или бромелаином. После обработки фиксированных глутаровым альдегидом «химотрипсиновых» сердцевин неионным детергентом NP40 липиды удаляются, в то время как слой белка М остается.

Два гликопротеидных пепломера — гемагглютининовый и нейраминидазный — образуют на поверхности оболочки выступы. Количество пепломеров в вирионе было вычислено исходя из расстояния между ними, измеренного с помощью электронного микроскопа, и диаметра оболочки. Сферические вирионы диаметром 120 нм, пепломеры которых расположены друг от друга на расстоянии 7 нм, содержат по 738 пепломеров (Тиффани и Блау, 1970).

Химическое же определение показывает, что один вирион содержит 620 молекул гемагглютинина и 118 молекул нейраминидазы (Уэбстер и Лэвер, 1971). Точное совпадение этих данных чисто случайно, поскольку соотношение субъединиц гемагглютинина и нейраминидазы у разных штаммов вируса гриппа типа А сильно варьирует (Уэбстер и др., 1968); кроме того, относительно небольшие различия в размерах вириона также будут существенным образом сказываться на числе пепломеров.
На электронных микрофотографиях видно, что пепломеры уложены в ряды, образующие треугольники и шестиугольники (Альмейда и Уотерсон, 1967).

Гемагглютининовые пепломеры представляют собой отростки длиной около 14 нм и шириной 4 нм с гидрофобным и гидрофильным концами. Субъединицы нейраминидазы (по крайней мере азиатских штаммов) — структуры грибовидной формы (рис. 3-6); они состоят из «шляпки» размером 8,5Х5 нм и «ножки» длиной 10 нм, которая оканчивается утолщением диаметром 4 нм.

Внутри липопротеидной оболочки морфологически различим лишь один компонент — рибонуклеопротеид (РНП). Судя по некоторым электронным микрофотографиям частично разрушенных вирионов, можно думать, что РНП уложен в непрерывный клубок и занимает все пространство внутри частицы. Имеются, однако, серьезные данные в пользу того, что, подобно вирусной РНК, РНП как в вирионе, так и в зараженных клетках состоит из нескольких фрагментов.

РНП, выделенные из вируса гриппа детергентами, подразделяются на три класса, которые различаются по размерам и соответствуют трем классам РНК. Электронные микрофотографии (Понс и др., 1969; Шульце, 1972; Компанс и др., 1972а) показывают, что РНП сложен вдвое наподобие шпильки и закручен сам на себя так, что образуется двухцепочечная структура с петлей на одном конце (рис. 3-6). Диаметр одноцепочечного участка составляет приблизительно 7 им, двухцепочечного — 15 нм.

РНК большинства вирусов с трубчатым нуклеокапсидом защищена белковым чехлом. Однако РНК, входящая в состав изолированных РНП вируса гриппа, чувствительна к рибонуклеазе и гидроксиламину (Дьюсберг, 1969), что свидетельствует о ее локализации на поверхности РНП. РНК легко высвобождается из РНП с помощью анионного полимера поливинилсульфата, при этом морфологическая структура РНП не меняется (Понс и др., 1969).

- Читать далее "Серологические реакции ортомиксовирусов. Белки ортомиксовирусов"