Сам факт существования клеток, способных одновременно продуцировать иммуноглобулины как в секретируемой форме, так и в форме ассоциированных с мембраной рецепторов, говорит о независимости путей синтеза секретируемых и ассоциированных с мембраной иммуноглобулинов. Этот вывод подтверждают два факта: структурные различия тяжелых цепей двух сравниваемых форм иммуноглобулинов в случае принадлежности их одному изотипу, а также существование для мембранассоциированных иммуноглобулинов собственной информационной РНК для тяжелых цепей (J. Rogers et al., 1980) и особых полнсомальных комплексов (F. Melchers, 1980).

Тяжелые u-цепи мембранассоциированного IgM имеют ту же структуру, что и сывороточного IgM, за исключением С-концевого участка, расположенного за С4-доменом. В направлении С-конца этот отрезок цепи образован коротким связывающим участком из 12 гидрофильных аминокислотных остатков, за которым идет отрезок из 26 остатков (локализующихся внутри мембраны) и, наконец, С-концевой трипептид Lys — Val — Lys — СООН, погруженный в цитоплазму. С-концевой участок б-цепи и, по-видимому, тяжелых цепей других мембранассоциированных форм иммуноглобулинов построены однотипно. Во всех случаях между двумя гидрофильными отрезками находится гидрофобный участок, погруженный в мембрану клетки.
Структурные гены для тяжелых цепей содержат особый сегмент, контролирующих синтез мембранассоциированной формы иммуноглобулинов. Он отделен от сегментов, контролирующих синтез доменов тяжелой цепи нитроном.

Синтезируемые на особых полисомальных комплексах тяжелые цепи рецепторного IgM после объединения с легкими цепями образуют 8S мономеры, накапливающиеся в особых вакуолях. Последние морфологически и структурно отличимы от системы цистерн, куда поступают пептидные цепи и собираются из них секретируемые клеткой иммуноглобулины. 8S мономеры рецепторного IgM не объединяются в 19S пентамер.

По-видимому, это связано с особенностями строения С-концевых отрезков тяжелых цепей и отсутствием в вакуолях, где идет сборка 8S мономеров, J-цепей. Именно в форме 8S мономера рецепторный IgM встраивается в цитоплазматнческую мембрану.

Одновременно с синтезом и встраиванием новых иммуноглобулиновых рецепторов с клеточной поверхности высвобождаются ранее синтезированные молекулы рецепторов. Время полуобмена (смена на 50%) иммуноглобулиновых рецепторов у малых лимфоцитов из селезенки неиммунпзпрованных мышей составляет 4—6 ч (Е. Vitetta, J. Uhr, 1972). С той же скоростью происходит обмен антигенсвязывающпх рецепторов лимфоцитов из селезенки мышеи на 9-й день после иммунизации эритроцитами барана (Б. Юрин и др., 1976, 1977).

Важен факт, что скорость обмена иммуноглобулиновых рецепторов резко возрастает при активации лимфоцитов и превращении их в бласты (Е. Unanue, 1975).

Если обработать В-лимфоциты на холоду антииммуноглобулиновыми антителами, меченными флуорохромом, можно наблюдать в люминесцентном микроскопе равномерное краевое свечение большинства клеток. Из этого следует, что иммуноглобулнновые рецепторы достаточно равномерно распределены по поверхности клетки. Если в течение короткого срока проинкубировать при 37° С клетки, обработанные антителами против иммуноглобулинов, выявится различная степень неравномерности распределения рецепторных иммуноглобулинов: от мелких скоплений (patches) или полулуний, до расположенных на одном из полюсов клетки «шапочек» (caps).

Это означает, что при 37° С бивалентные антииммуноглобулиновые антитела вызывают латеральные перемещения рецепторов по мембране. Такой эффект вызывает только бивалентные антииммуноглобулины пли их F(ab')2-фрагменты, но не одновалентные Fab'- пли Fab-фрагменты. Следовательно, латеральная подвижность рецепторов возникает только после их «сшивания» между собой. Такую «сшивку» вызывают также поливалентные антигены или бивалентные гаптены, но не одновалентные гаптены, поэтому последние не вызывают перемещения рецепторов.

- Читать "Перемещение рецепторов лимфоцитов. Продукция иммуноглобулинов"